Beschwerdekammern des Europäischen Patentamts Entscheidung vom 28.04.2026 – T 1473/24

Beschwerde-Aktenzeichen: T 1473/24 - 3.3.02

E N T S C H E I D U N G

der Technischen Beschwerdekammer 3.3.02 vom 28. April 2026 Beschwerdeführer:

(Patentinhaber) Evonik Operations GmbH Rellinghauser Straße 1-11 45128 Essen (DE) Vertreter:

f & e patent Braunsberger Feld 29 51429 Bergisch Gladbach (DE) Beschwerdegegner:

Novozymes A/S Krogshøjvej 36 2880 Bagsværd (DK) (Einsprechender) Vertreter:

COPA Copenhagen Patents Rosenvængets Allé 25 2100 Copenhagen Ø (DK) Angefochtene Entscheidung:

Zusammensetzung der Kammer:

Vorsitzender Mitglieder:

M. O. Müller P. O'Sullivan R. Romandini Entscheidung der Einspruchsabteilung des Europäischen Patentamts, die am 21. November 2024 zur Post gegeben/elektronisch übermittelt wurde und mit der das europäische Patent Nr. 3271448 aufgrund des Artikels 101 (3) (b) EPÜ widerrufen worden ist.

Sachverhalt und Anträge

I. Die Beschwerde der Patentinhaberin (nachfolgend Beschwerdeführerin) richtet sich gegen die Entscheidung der Einspruchsabteilung, das europäische Patent Nr. 3 271 448 zu widerrufen.

II. Im Einspruchsverfahren wurden unter anderem folgende Dokumente eingereicht:

D1:

"Declaration of Carl Mikael Bauer" vom 1. Juni 2022 D4: EP 2410 039 A1 D5: Mokashe et al., Biocatalysis and Agricultural Biotechnology 4, 2015, 235-243 D8: Patil et al., J Chem Technol Biotechnol 84, 2009, 1255-1262 D13: Smulders et al., Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim, 2007 D14: EP 1 445 302 A1 D17: WO 2013/043857 D27: "Diagramm 1" D28: "Diagramm 2" D29: "Activity of Alcalase vs. Neutrase in biosurfactant/LAS compositions".

III. Die Parteien wurden antragsgemäß zu einer mündlichen Verhandlung geladen. Zur Vorbereitung der mündlichen Verhandlung erging eine Mitteilung der Kammer gemäß Artikel 15 (1) VOBK.

IV. Am 28. April 2026 fand die mündliche Verhandlung vor der Kammer in Form einer Videokonferenz in Anwesenheit beider Parteien statt. In der mündlichen Verhandlung machte die Beschwerdeführerin den mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichten Hilfsantrag 7 zum Hauptantrag.

V. Die für die vorliegende Entscheidung relevanten Anträge der Parteien im Beschwerdeverfahren Die Beschwerdeführerin beantragte, die Entscheidung der Einspruchsabteilung aufzuheben, und das Patent gemäß dem Hauptantrag aufrechtzuerhalten. Weiter beantragte die Beschwerdeführerin die Zurückverweisung der Angelegenheit an die Einspruchsabteilung, falls die Kammer zu der Entscheidung kommt, dass der Hauptantrag den Erfordernissen der ausreichenden Ausführbarkeit genügt. Die Beschwerdegegnerin beantragte:

- - VI. die Zurückweisung der Beschwerde, die Angelegenheit nicht an die Einspruchsabteilung zurückzuverweisen, falls die Kammer zu dem Ergebnis gelangt, dass der Hauptantrag den Erfordernissen des Artikels 83 EPÜ genügt, und den Hauptantrag im Beschwerdeverfahren nicht zuzulassen.

Bezüglich der für die vorliegende Entscheidung relevanten Ausführungen der Parteien wird auf die nachfolgenden Entscheidungsgründe verwiesen.

Hauptantrag 1. Zulässigkeit 1.1 Die Beschwerdegegnerin beantragte, den Hauptantrag nicht in das Verfahren zuzulassen.

1.2 Anspruch 1 des Hauptantrags betrifft die Verwendung von mindestens einem Biotensid ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden zur Stabilisierung der enzymatischen Aktivität von mindestens einer Peptidase ausgewählt aus der Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24 in einer Zusammensetzung enthaltend:

A) mindestens eine Peptidase ausgewählt aus der Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24, B) mindestens ein Biotensid ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden, C) mindestens ein anionisches Tensid ausgewählt aus einer im Anspruch genannten Vielzahl möglicher Tenside, und D) Wasser.

1.3 Der Hauptantrag wurde am 10. März 2026 als geänderter Hilfsantrag 7 eingereicht. Dieser geänderte Hilfsantrag 7 geht auf einen mit der Beschwerdebegründung eingereichten Hilfsantrag 7 zurück. Der Hauptantrag (mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichter Hilfsantrag 7) enthält die Formulierung "B) mindestens ein Biotensid ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden". Der mit der Beschwerdebegründung eingereichte Hilfsantrag 7 enthält demgegenüber die Formulierung "B) mindestens ein Biotensid ausgewählt aus der Gruppe umfassend Rhamnolipide und Sophorolipide".

Der jetzige Hauptantrag (mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichter Hilfsantrag 7) unterscheidet sich somit von dem mit der Beschwerdebegründung eingereichten Hilfsantrag 7 dadurch, dass "aus der Gruppe umfassend" gestrichen und die nachfolgenden Ausdrücke "Rhamnolipide" und "Sophorolipide" grammatikalisch durch Hinzufügung des Buchstabens n an diese Streichung angepasst wurden.

1.4 Die Beschwerdegegnerin machte geltend, dass der mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichte Hauptantrag nicht zuzulassen sei, da es sich hierbei um eine Änderung des Beschwerdevorbringens der Beschwerdeführerin nach Einreichung der Beschwerdebegründung im Sinne von Artikel 13(1) VOBK handle. Nach dieser Vorschrift bedürften solche Änderungen rechtfertigender Gründe. Da die Beschwerdeführerin keine derartigen Gründe angegeben habe, sei der Hauptantrag nicht zuzulassen.

1.5 Die Kammer erkennt an, dass wie oben ausgeführt, der Hauptantrag (mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichter Hilfsantrag 7) sich von dem mit der Beschwerdebegründung eingereichten Hilfsantrag 7 unterscheidet. Dennoch vertritt die Kammer die Auffassung, dass die Einreichung des Hauptantrags (mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichter Hilfsantrag 7) keine Änderung des Beschwerdevorbringens der Beschwerdeführerin im Sinne des Artikels 13(1) VOBK darstellt.

1.6 Wie von der Beschwerdeführerin ausgeführt, wurde in der Beschwerdebegründung ausdrücklich angegeben, dass die im Beschwerdeverfahren verfolgten Anträge denjenigen entsprechen, die der angefochtenen Entscheidung zugrunde lagen. Insbesondere führte die Beschwerdeführerin aus:

"Sämtliche Anträge, die erstinstanzlich vor der Einspruchsabteilung vorlagen, werden aufrechterhalten. Dies sind der Hauptantrag und die Hilfsanträge 1 bis 7, die Gegenstand der mündlichen Verhandlung waren und unter Absatz XV auf Seite 3 der Entscheidung zitiert werden.

Diese Anträge werden hiermit nochmals eingereicht, und zwar als Hauptantrag und Hilfsanträge 2 bis 4 und 7 bis 10." (Seite 1, Absätze 3 und 4).

1.7 Daraus ergibt sich, dass der mit der Beschwerdebegründung eingereichte Hilfsantrag 7 dem Hilfsantrag 4 entsprechen sollte, auf dem die angefochtene Entscheidung beruht, in der die Einspruchsabteilung die ausreichende Offenbarung des Gegenstands dieses Antrags verneinte und die Erfüllung der Erfordernisse der Artikel 54 und 56 EPÜ offenließ. Dieses Verständnis wird durch weitere Ausführungen in der Beschwerdebegründung gestützt. So beantragte die Beschwerdeführerin für den Fall, dass die ausreichende Offenbarung bejaht werde, die Zurückverweisung an die Einspruchsabteilung, "da für keinen der Verwendungsansprüche die Patentierungsvoraussetzungen nach Artikel 54 und 56 EPÜ geprüft wurden" (Seite 1, Absatz 5). Dies impliziert, dass nach dem Willen der Beschwerdeführerin der mit der Beschwerdebegründung eingereichte Hilfsantrag 7 dem der angefochtenen Entscheidung zugrundeliegenden Hilfsantrag 4 entsprechen sollte, der wie oben ausgeführt, bezüglich der Erfordernisse der Artikel 54 und 56 EPÜ von der Einspruchsabteilung noch nicht geprüft worden war.

1.8 Es ist zutreffend, dass, wie von der Beschwerdegegnerin in ihrer Erwiderung auf die Beschwerdebegründung vorgebracht, die mit der Beschwerdebegründung eingereichten Anträge, einschließlich des Hilfsantrags 7, entgegen den von der Beschwerdeführerin in ihrer Beschwerdebegründung gemachten Angaben nicht den Anspruchssätzen entsprachen, die der angefochtenen Entscheidung zugrunde lagen. Aus diesem Grund ersetzte die Beschwerdeführerin mit Schreiben vom 26. September 2025 mehrere der mit der Beschwerdebegründung eingereichten Anträge durch die Fassungen, die der angefochtenen Entscheidung zugrunde lagen, und führte aus, die zuvor eingereichten Anträge seien irrtümlich eingereicht worden.

1.9 Der Hilfsantrag 7 wurde mit diesem Schreiben jedoch nicht geändert. Vielmehr führte die Beschwerdeführerin aus:

"Bezüglich der Hilfsanträge 7 … trifft dieser Einwand der Einsprechenden jedoch nicht zu, daher sind diese Ansprüche nicht entsprechend geändert". Daraus ergibt sich, dass die Beschwerdeführerin zu diesem Zeitpunkt weiterhin davon ausging, dass der mit der Beschwerdebegründung eingereichte Hilfsantrag 7 mit dem der angefochtenen Entscheidung zugrunde liegenden Hilfsantrag 4 identisch war, obwohl dies wie oben ausgeführt tatsächlich nicht der Fall war. Mit Schreiben vom 24. November 2025 machte die Beschwerdegegnerin daher erneut geltend, dass Anspruch 1 des mit der Beschwerdebegründung eingereichten Hilfsantrags 7 weiterhin in Komponente B) den Ausdruck "der Gruppe umfassend" enthalte, der im Hilfsantrag 4, auf dem die angefochtene Entscheidung beruht, nicht enthalten sei.

Dieser Fehler wurde schließlich mit Schreiben der Beschwerdeführerin vom 10. März 2026 behoben, indem der vorliegende Hauptantrag als Hilfsantrag 7 eingereicht wurde, der nunmehr tatsächlich identisch zu dem der angefochtenen Entscheidung zugrunde liegenden Hilfsantrag 4 ist. Damit entspricht dieser Antrag dem bereits in der Beschwerdebegründung angekündigten Antrag.

Die Kammer erachtet die Art und Weise der Antragseinreichung durch die Beschwerdeführerin als unsystematisch und nicht zweckmäßig. Es obliegt den Beteiligten, ihre Anträge von Beginn des Verfahrens an klar und eindeutig festzulegen. Unter den besonderen Umständen des vorliegenden Falls war die Absicht der Beschwerdeführerin, unter anderem die Aufrechterhaltung des Patents auf Grundlage des vorliegenden Hauptantrags zu beantragen, jedoch bereits zu Beginn des Beschwerdeverfahrens klar erkennbar.

Die Einreichung des jetzigen Hauptantrags als Hilfsantrag 7 mit Schreiben vom 10. März 2026 entspricht dieser bereits in der Beschwerdebegründung geäußerten Absicht. Sie stellt daher keine Änderung des Beschwerdevorbringens im Sinne des Artikels 13(1) VOBK dar.

Daraus folgt, dass der Hauptantrag (mit Schreiben vom 10. März 2026 eingereichter Hilfsantrag 7) keine Änderung der Beschwerdesache im Sinne des Artikels 13(1) VOBK darstellt und somit die Kammer auf der Grundlage dieses Artikels kein Ermessen hat, den Antrag nicht in das Beschwerdeverfahren zuzulassen. Der Antrag stellt somit Teil des Beschwerdeverfahrens dar.

2. Zurückverweisung - Artikel 111 EPÜ und Artikel 11 VOBK 2.1 Die Beschwerdeführerin beantragte die Zurückverweisung der Angelegenheit an die Einspruchsabteilung für den Fall, dass die Kammer zu dem Ergebnis gelangen sollte, dass der Hauptantrag den Erfordernissen der ausreichenden Offenbarung genügt.

2.2 In der mündlichen Verhandlung vor der Kammer entschied die Kammer im Einklang mit ihrer vorläufigen Auffassung gemäß der Mitteilung nach Artikel 15(1) VOBK, die Angelegenheit für den Fall, dass die ausreichende Offenbarung anerkannt wird, nicht an die Einspruchsabteilung zurückzuverweisen.

2.3 Da die Kammer den Hauptantrag für gewährbar ansah (siehe unten), war die Beschwerdeführerin durch diese Entscheidung nicht beschwert. Die Kammer sieht daher keine Veranlassung, die Gründe darzulegen, weshalb sie die Sache nicht an die Einspruchsabteilung zurückverwiesen hat.

3. Artikel 123(2) EPÜ 3.1 Anspruch 1 3.2 Anspruch 1 des Hauptantrags lautet wie folgt, wobei die Änderungen gegenüber Anspruch 10 in der ursprünglich eingereichten Anmeldung von der Kammer durch Fettdruck bzw. Streichungen hervorgehoben werden:

"Verwendung von mindestens einem Biotensid ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden zur Stabilisierung der enzymatischen Aktivität von mindestens einer Peptidase ausgewählt aus der Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24 in einer Zusammensetzung enthaltend A) mindestens eine Peptidase, B) mindestens ein Biotensid ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden, C) mindestens ein anionisches Tensid und D) Wasser, dadurch gekennzeichnet, dass die Peptidase ausgewählt ist aus der Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24, und dass das enthaltene anionische Tensid ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus, Alkylsulfaten, Alkylethersulfaten, gegebenenfalls alkoxylierte Sulfosuccinaten, gegebenenfalls alkoxylierte Methylsulfosuccinaten, gegebenenfalls alkoxylierte Sulfonaten, gegebenenfalls alkoxylierte Glycinaten, gegebenenfalls alkoxylierte Glutamaten, gegebenenfalls alkoxylierte Isethionaten, gegebenenfalls alkoxylierte Carboxylaten, gegebenenfalls alkoxylierte Anisate, gegebenenfalls alkoxylierte Levulinate, gegebenenfalls alkoxylierte Tartrate, gegebenenfalls alkoxylierte Lactylate, gegebenenfalls alkoxylierte Taurate, gegebenenfalls alkoxylierte Alaninate, gegebenenfalls alkoxylierte Phosphate, gegebenenfalls alkoxylierte Sulfoacetate, gegebenenfalls alkoxylierte Sulfosuccinamate, gegebenenfalls alkoxylierte Sarcosinaten und gegebenenfalls alkoxylierte Phosphonaten. [sic] insbesondere gegebenenfalls alkoxylierte Sulfonate, Alkylsulfate und Alkylethersulfate."

3.3 Die Beschwerdegegnerin trug vor, dass Anspruch 1 des Hauptantrags auf einer Mehrfachauswahl aus der Anmeldung in der ursprünglich eingereichten Fassung beruhe, deren Kombination ursprünglich nicht offenbart sei. Insbesondere werde:

- die Enzymklasse "der Metalloproteasen der EC 3.4.24" aus den beiden in Anspruch 2 der ursprünglich eingereichten Anmeldung genannten Gruppen ausgewählt. Die Beschränkung auf Metalloproteasen der EC 3.4.24 stelle daher eine Auswahl aus einer Liste gleichwertiger Alternativen dar, - das Biotensid in Anspruch 1 als "ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden" definiert, während Anspruch 3 der ursprünglich eingereichten Anmeldung "ausgewählt aus der Gruppe umfassend Rhamnolipide und Sophorolipide" offenbare, - hinsichtlich des anionischen Tensids die Formulierung "bestehend aus" aus den in Anspruch 4 der ursprünglich eingereichten Anmeldung offenbarten Alternativen "umfassend" und "bevorzugt bestehend aus" ausgewählt, und - schließlich aus Seite 23, Zeilen 12 bis 13 der ursprünglich eingereichten Anmeldung die Möglichkeit ausgewählt, dass die beanspruchte Verwendung auf die in der Anmeldung offenbarte Zusammensetzung angewendet werde.

3.4 Die Kammer teilt diese Auffassung aus den von der Beschwerdeführerin vorgetragenen Gründen nicht.

3.5 Hinsichtlich der Metalloproteasen stellt die Beschränkung auf Metalloproteasen der Gruppe EC 3.4.24 lediglich eine einzelne Auswahl aus Anspruch 2 der ursprünglich eingereichten Anmeldung dar, welcher zwei klar definierte Enzymklassen offenbart. Insbesondere sind diese beiden Enzymklassen die einzigen in den Ansprüchen genannten Klassen. Somit liegt in der ursprünglich eingereichten Anmeldung ein Fokus auf diese beiden Klassen vor, und die Auswahl einer dieser beiden Klassen fügt der ursprünglich eingereichten Anmeldung nichts hinzu.

3.6 Hinsichtlich des Biotensids enthält die ursprünglich eingereichte Anmeldung mehrere Hinweise auf speziell Rhamnolipide und Sophorolipide als bevorzugte Biotenside (Komponente B des Anspruchs 1), z.B. auf Seite 1, Zeilen 5 bis 7 und Seite 5, Zeilen 19 bis 23. 3.7 Ferner wird in Anspruch 4 der ursprünglich eingereichten Anmeldung die Formulierung "bestehend aus" ausdrücklich als bevorzugt angegeben. Darin liegt ein klarer Hinweis auf diese Alternative. Die Übernahme dieser Formulierung beruht somit nicht auf einer willkürlichen Auswahl aus isolierten gleichwertigen Alternativen, sondern folgt einer in den ursprünglichen Ansprüchen selbst offenbarten Präferenz.

3.8 Schließlich heißt es in der Anmeldung auf Seite 23, Zeilen 5 bis 7:

"Das erfindungsgemäße Verfahren wird bevorzugt derart durchgeführt, dass als peptidase-stabilisierte Zusammensetzungen erfindungsgemäß bevorzugte erfindungsgemäße Zusammensetzungen erhalten werden". Dadurch wird die Verwendung gemäß Anspruch 10 der ursprünglich eingereichten Anmeldung bevorzugt mit der Zusammensetzung gemäß den ursprünglich eingereichten Ansprüchen 1 bis 9 durchgeführt. Unabhängig hiervon enthält die ursprünglich eingereichte Anmeldung keinen Hinweis darauf, dass die offenbarte Zusammensetzung und die offenbarte Verwendung nicht miteinander verknüpft wären. Vielmehr ist für die Fachperson unmittelbar und eindeutig erkennbar, dass die offenbarte Zusammensetzung speziell für die offenbarte Verwendung vorgesehen ist und umgekehrt.

3.9 Somit implizieren die von der Beschwerdegegnerin behaupteten Auswahlschritte keine neue technische Information, so dass diese nicht zu einer unzulässigen Erweiterung führen. Der Hauptantrag erfüllt somit die Erfordernisse des Artikels 123(2) EPÜ.

4. Erfinderische Tätigkeit - Artikel 56 EPÜ 4.1 Das Streitpatent (Anspruch 1) betrifft die Verwendung von Rhamnolipiden oder Sophorolipiden zur Stabilisierung der enzymatischen Aktivität einer Metalloprotease der EC 3.4.24 in Zusammensetzungen enthaltend mindestens die Metalloprotease, mindestens ein Biotensid ausgewählt aus Rhamnolipiden und Sophorolipiden, mindestens ein anionisches Tensid ausgewählt aus einer Liste von Verbindungen und Wasser.

4.2 Die Beschwerdegegnerin trug vor, dass der Gegenstand des Anspruchs 1 ausgehend von D5, D8 oder D17 als nächstliegendem Stand der Technik nicht auf einer erfinderischen Tätigkeit beruhe. Der Einwand der Beschwerdegegnerin ausgehend von D5 bzw. D8 war hierbei ausschließlich gegen die Alternative "Rhamnolipid" des Anspruchs 1 gerichtet. Wie unten dargelegt, offenbaren D5 und D8 Zusammensetzungen umfassend Rhamnolipid, nicht jedoch Sophorolipid. Der Vollständigkeit halber merkt die Kammer daher an, dass, wenn die Fachperson ausgehend von D5 oder D8 nicht in naheliegender Weise zu Ausführungsformen umfassend Rhamnolipid gelangt, dies a fortiori für Ausführungsformen umfassend Sophorolipid gilt.

4.3 Ausgehend von D5 oder D8 Die für die erfinderische Tätigkeit des Gegenstands des Anspruchs 1 relevanten Offenbarungen der Dokumente D5 und D8 sind sehr ähnlich, und es bestand Einvernehmen zwischen den Parteien, dass diese Dokumente weitgehend austauschbar sind. Es war darüber hinaus unstreitig, dass sowohl D5 als auch D8 als geeigneter Ausgangspunkt für die Beurteilung der erfinderischen Tätigkeit dienen können.

4.4 Die relevanten Offenbarungen in D5 und D8 4.4.1 D5 und D8 betreffen jeweils Metalloproteasen aus Mikroorganismen, deren enzymatische Aktivität in einem Casein-Assay in Anwesenheit verschiedener Zusatzkomponenten untersucht wird.

4.4.2 Sämtliche Messungen wurden nach einer einstündigen Inkubation des Enzyms mit den jeweiligen Zusatzstoffen durchgeführt, wonach die Restproteaseaktivität bestimmt wurde (D5, Seite 237, Punkt 2.6.5; D8, Seite 1257, spaltenübergreifender Absatz). Die Ergebnisse sind in Tabelle 4 der D5 bzw. Tabelle 2 der D8 wiedergegeben. Beide Dokumente zeigen, dass anionische Tenside, insbesondere SDS (Natriumdodecylsulfat), bereits nach einer Stunde zu einer deutlichen Verringerung der Enzymaktivität führen. In D5 wird eine Verringerung auf etwa ein Drittel der Ausgangsaktivität berichtet, während D8 eine Verringerung um etwas mehr als 20% offenbart (D5, Seite 240, Tabelle 4; D8, Seite 1259, Tabelle 2).

4.4.3 Ferner wird in beiden Dokumenten gezeigt, dass die Zugabe von Rhamnolipid zum Enzym dessen Aktivität innerhalb der ersten Stunde erhöhen kann (D5, Tabelle 4, zweitletzter Eintrag; D8, Tabelle 2, drittletzter Eintrag), allerdings jeweils in Abwesenheit eines anionischen Tensids. Die in D5 und D8 berichteten Enzymaktivitäten nach Behandlung der Protease mit SDS bzw. Rhamnolipid sind in der folgenden Tabelle zusammengefasst:

In Anwesenheit von Restaktivität D5 (%) Restaktivität D8 (%) SDS 33.7 ± 6.4 79.3 ± 1.3 Rhamnolipid 121.6 ± 3.7 135.4 ± 2.0 4.5 Die Unterscheidungsmerkmale 4.5.1 Zwischen den Parteien war unstreitig, dass die relevanten Offenbarungen in D5 und D8 jeweils die Zusammensetzungen darstellen, in denen der Effekt von Rhamnolipid auf die Aktivität der Protease untersucht wurde, d. h. die Zusammensetzungen enthaltend eine Protease und Rhamnolipid (D5, Tabelle 4; D8, Tabelle 2).

4.5.2 Hinsichtlich der Art der in D5 und D8 untersuchten Enzyme bestritt die Beschwerdeführerin erstmals im Beschwerdeverfahren während der mündlichen Verhandlung vor der Kammer, dass die in D5 und D8 untersuchten Proteasen der in Anspruch 1 geforderten Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24 entsprechen. Die Kammer entschied jedoch, dieses Vorbringen nicht in das Verfahren zuzulassen. Die verwendete Protease in Anspruch 1 stellt daher kein Unterscheidungsmerkmal dar. Da die Entscheidung der Kammer bezüglich des Hauptantrages zugunsten der Beschwerdeführerin ergeht, erübrigt sich eine Begründung, weshalb das oben genannte Vorbringen der Beschwerdeführerin nicht zugelassen wurde.

4.5.3 Es war unstreitig, dass sich die in D5 und D8 offenbarte Zusammensetzung von der in Anspruch 1 des Hauptantrags definierten Zusammensetzung dadurch unterscheidet, dass die beanspruchte Zusammensetzung zusätzlich ein anionisches Tensid umfasst. Ferner war unstreitig, dass D5 und D8 nicht die in Anspruch 1 geforderte Verwendung von Rhamnolipid zur Stabilisierung einer Protease in einer Zusammensetzung offenbaren, die ein anionisches Tensid enthält.

4.6 Die objektive technische Aufgabe 4.6.1 Wie von der Beschwerdeführerin dargelegt, ergibt sich aus den im Streitpatent enthaltenen Vergleichsversuchen, dass ein Enzym gemäß Anspruch 1 durch anionische Tenside wie LAS oder Alkylethersulfat (SLES) in seiner Aktivität erheblich reduziert wird, bei teilweisem Ersatz des anionischen Tensids durch das anspruchsgemäße Rhamnolipid jedoch auch nach Lagerung eine signifikante Restaktivität aufweist.

4.6.2 Konkret wird in Abbildung 2 des Streitpatents gezeigt, dass bei zunehmender teilweiser Ersetzung des anionischen Tensids LAS (Alkylbenzolsulfonat; ein anionisches Tensid gemäß Anspruch 1) durch Rhamnolipid das Enzym Neutrase (eine Metalloprotease der EC 3.4.24 gemäß Anspruch 1 des Hauptantrags) bei zunehmender Lagerdauer eine deutlich höhere Restaktivität aufweist.

4.6.3 Die in Abbildung 2 des Streitpatents dargestellten Ergebnisse zeigen die Enzymaktivität von Neutrase über die Zeit nach Behandlung mit insgesamt 10 % Tensid, zunächst mit 10 % LAS und sodann bei schrittweiser teilweiser Ersetzung von LAS durch Rhamnolipid, nämlich 7,5 % LAS und 2,5 % Rhamnolipid, 5,0 % LAS und 5,0 % Rhamnolipid sowie schließlich 2,5 % LAS und 7,5 % Rhamnolipid.

4.6.4 Die in Abbildung 2 dargestellten Ergebnisse sind in D27 und D28 anhand der aus dem Streitpatent entnommenen Daten graphisch wiedergegeben und in D29 zusätzlich veranschaulicht. Die graphische Darstellung in D27 und D28 ("Neutrase"; rechte Spalte) zeigt, dass der Ersatz von LAS durch Rhamnolipid im Vergleich zu einer Behandlung mit LAS allein zu einer verbesserten Restaktivität der Protease über die Zeit führt.

4.6.5 Vor dem Hintergrund, dass D5 und D8 bereits die Verwendung von Rhamnolipid zur Erhöhung der Enzymaktivität offenbaren, ist die dem Anspruch 1 zugrunde liegende objektive technische Aufgabe in der Bereitstellung einer weiteren Verwendung von Rhamnolipid zur Stabilisierung einer Metalloprotease der EC 3.4.24 enthaltenden Zusammensetzung zu sehen.

4.6.6 Die Kammer merkt ferner an, dass diese Formulierung der objektiven technischen Aufgabe der von der Beschwerdegegnerin formulierten Aufgabe, nämlich der Bereitstellung einer Verwendung gemäß Anspruch 1 (d. h. die Verwendung von Rhamnolipiden und Sophorolipiden zur Stabilisierung der enzymatische Aktivität von mindestens einer Peptidase ausgewählt aus der Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24) in einer alternativen Zusammensetzung inhaltlich entspricht:

"... the provision of a use according to claim 1 [sic] in an alternative composition" (Beschwerdeerwiderung, Seite 37, fünfter Absatz). Die Kammer merkt hierzu an, dass sich die oben zitierte Passage auf einen inzwischen zurückgenommenen damaligen Hauptantrag bezog (Anspruch 1: Zusammensetzung; Anspruch 6: Verwendung). Vor diesem Hintergrund konnte sich die Formulierung "use according to claim 1" nicht auf Anspruch 1, sondern nur auf die in Anspruch 6 definierte Verwendung beziehen. Die Beschwerdegegnerin hat entsprechende Erwägungen jedoch auch im Zusammenhang mit dem damaligen Hilfsantrag 7 angestellt (Beschwerdeerwiderung, Seite 47, zweitletzter Absatz).

4.7 Naheliegen 4.7.1 Die Beschwerdegegnerin machte geltend, dass die in Anspruch 1 des Hauptantrags vorgeschlagene Lösung dieser Aufgabe für die Fachperson naheliegend gewesen wäre. Insbesondere machte sie geltend, dass die Fachperson aus D5 oder D8 entnehmen würde, dass das anionische Tensid SDS die Protease destabilisiere, während Rhamnolipid diese stabilisiere. Nach Auffassung der Beschwerdegegnerin würde die Fachperson daher davon ausgehen, dass die Proteaseaktivität bei einer Kombination von SDS und Rhamnolipid irgendwo zwischen der in Anwesenheit von SDS allein erhaltenen geringen und der in Anwesenheit von Rhamnolipid allein beobachteten erhöhten Aktivität liegen würde. Nach Auffassung der Beschwerdegegnerin wäre die Fachperson somit in naheliegender Weise zum Gegenstand des Anspruchs 1 gelangt.

4.7.2 Die Kammer teilt diese Auffassung nicht. Wie von der Beschwerdeführerin in der mündlichen Verhandlung vorgetragen, offenbaren weder D5 noch D8 einen Versuch, in welchem die Protease mit dem anionischen Tensid SDS und Rhamnolipid in Kombination behandelt wird. Ebensowenig enthalten D5 und D8 Angaben zur Stabilität oder zum Verhalten von Rhamnolipid in Anwesenheit anionischer Tenside.

4.7.3 Zwar berichten D5 und D8 über Restaktivitäten von 121,6% bzw. 135,4% in Anwesenheit von Rhamnolipid. Weder D5 noch D8 enthalten jedoch Informationen darüber, welcher Mechanismus dieser durch Rhamnolipid hervorgerufenen Aktivitätssteigerung zugrunde liegt. Gleichzeitig zeigen D5 und D8, dass anionische Tenside wie SDS die Proteaseaktivität erheblich verringern. Die Fachperson hatte daher keine Grundlage für die Annahme, dass sich die jeweils isoliert beobachteten Effekte von SDS und Rhamnolipid, wenn beide Komponenten gleichzeitig anwesend sind, in vorhersehbarer oder gar kompensierender Weise verhalten würden. Insbesondere bestand keine Grundlage für die Annahme, dass eine durch SDS hervorgerufene Verringerung der Proteaseaktivität durch Rhamnolipid kompensiert würde.

4.7.4 Noch viel weniger hätte die Fachperson angenommen, dass sich die jeweiligen Effekte von SDS und Rhamnolipid derart gegenseitig kompensieren, dass sich die von der Beschwerdegegnerin postulierte mittlere Aktivität ergibt.

4.7.5 Die Kammer ist daher der Auffassung, dass das Vorbringen der Beschwerdegegnerin, wonach die Fachperson angenommen hätte, dass die Proteaseaktivität bei gleichzeitigem Zusatz von SDS und Rhamnolipid zwischen derjenigen für SDS allein und derjenigen für Rhamnolipid allein liegen würde, auf einer rückschauenden Betrachtungsweise beruht und sich nicht aus der Lehre von D5 oder D8 ergibt.

4.8 Die Beschwerdegegnerin trug ferner vor, dass die Fachperson ausgehend von D5 oder D8 unter Heranziehung der Lehre der Patentschriften D4 oder D14 in naheliegender Weise zur beanspruchten Verwendung gelangt wäre.

4.9 Die Kammer teilt diese Auffassung nicht. Zwar offenbaren D4 und D14 die gemeinsame Verwendung von Biotensiden und anionischen Tensiden in Reinigungszusammensetzungen sowie eine verbesserte Reinigungsleistung solcher Zusammensetzungen (D4, Absätze [0027] und [0031]; D14, Absätze [0011] und [0048]).

Die Reinigungsleistung und die in Anspruch 1 geforderte Stabilisierung der enzymatischen Aktivität einer Metalloprotease stellen jedoch unterschiedliche technische Fragestellungen dar. Weder D4 noch D14 betreffen die Stabilisierung der enzymatischen Aktivität von Proteasen in Anwesenheit anionischer Tenside. Dies ist im vorliegenden Fall gerade die entscheidende technische Fragestellung, da D5 und D8 ausdrücklich lehren, dass anionische Tenside wie SDS die Aktivität der dort verwendeten Metalloproteasen verringern. Die Fachperson hätte D4 oder D14 daher keinen Hinweis darauf entnommen, dass bei Zugabe eines anionischen Tensids zu den aus D5 oder D8 bekannten Zusammensetzungen mit Rhamnolipid und Metalloprotease die infolge des Rhamnolipids beobachtete Stabilisierung der Metalloprotease erhalten bleibt.

Soweit sich die Beschwerdegegnerin ergänzend auf das allgemeine Fachwissen, belegt durch D13, berufen hat, führt dies zu keiner anderen Beurteilung. Zwar ergibt sich aus D13, dass anionische Tenside und Proteasen übliche Bestandteile von Waschmittelzusammensetzungen sind. D13 enthält jedoch keinen Hinweis darauf, dass die enzymatische Aktivität einer Metalloprotease in Anwesenheit eines anionischen Tensids durch die beanspruchte Verwendung von Rhamnolipid oder Sophorolipid stabilisiert würde.

4.11.1 Die Beschwerdegegnerin machte ferner geltend, dass Anspruch 1 bereits Zusammensetzungen mit lediglich 1% anionischem Tensid umfasse und die Fachperson nicht davon ausgehen würde, dass ein derart geringer Anteil an anionischem Tensid zwangsläufig zu einem Verlust der Proteasestabilität führe. Die Fachperson wäre daher zumindest für einen solch geringen von Anspruch 1 abgedeckten Gehalt an anionischem Tensid davon ausgegangen, dass der Zusatz von Rhamnolipid sich positiv auf die Enzymaktivität ausgewirkt hätte.

4.11.2 Auch diesem Argument kann die Kammer nicht folgen. Aus den bereits oben genannten Gründen kann D5 und D8 auch für geringe Mengen anionischen Tensids keinerlei Information darüber entnommen werden, wie sich eine Protease bei gleichzeitiger Anwesenheit von Rhamnolipid verhalten würde.

4.11.3 Auch die weiteren Argumente der Beschwerdegegnerin überzeugen die Kammer nicht. Die Beschwerdegegnerin machte geltend, dass die im Streitpatent enthaltenen Daten ausschließlich Zusammensetzungen enthielten, die eine einzelne Metalloprotease der EC 3.4.24, nämlich Neutrase®, sowie Borsäure enthielten, und daher nicht belegt sei, dass der behauptete Stabilisierungseffekt über den gesamten beanspruchten Bereich erzielt werde, welcher deutlich breiter sei. Folglich sei die objektive technische Aufgabe nicht über den gesamten beanspruchten Bereich gelöst.

4.11.4 Anspruch 1 ist jedoch auf die Verwendung von Rhamnolipid (oder Sophorolipid) zur Stabilisierung einer Metalloprotease der EC 3.4.24 in einer Zusammensetzung gerichtet, die ein anionisches Tensid enthält. Der Anspruch umfasst somit nur Ausführungsformen, bei denen der geltend gemachte Stabilisierungseffekt tatsächlich erreicht wird.

4.11.5 Soweit die Beschwerdegegnerin geltend macht, dass der beanspruchte Stabilisierungseffekt außerhalb der im Streitpatent konkret untersuchten Zusammensetzungen nicht erzielt werde, betrifft dieses Vorbringen daher die Frage der Ausführbarkeit der beanspruchten Erfindung. Hierauf wird unten im Zusammenhang mit Artikel 83 EPÜ eingegangen.

Die Fachperson wäre daher ausgehend von D5 oder D8 nicht in naheliegender Weise zum Gegenstand des Anspruchs 1 gelangt.

5. Ausgehend von D17 5.1 Die Beschwerdegegnerin trug vor, dass der Gegenstand von Anspruch 1 ausgehend von D17 in Kombination mit D5 oder D8 nicht auf einer erfinderischen Tätigkeit beruhe.

5.2 D17 betrifft Waschmittelzusammensetzungen mit einem Tensidsystem, das einen Nachhaltigkeitsindex oberhalb definierter Grenzwerte aufweist (Seite 1, Zeilen 5–9). Gemäß D17 wurde überraschend festgestellt, dass isoprenoidbasierte Tenside als primäres Tensid eines nachhaltigen Tensidsystems geeignet sind (Seite 2, Zeilen 14–24). Das Tensidsystem umfasst mindestens ein isoprenoidbasiertes Tensid sowie mindestens ein nachhaltig abgeleitetes, nicht-isoprenoidbasiertes Tensid (Seite 2, Zeilen 27 - 32). Als nachhaltig abgeleitete, nicht-isoprenoidbasierte Tenside nennt D17 unter anderem Rhamnolipide und Sophorolipide (Seite 15, Zeilen 5 – 13). Diese können als Bestandteil des Tensidsystems neben den isoprenoidbasierten Tensiden eingesetzt werden.

5.3 Beispiel 3C (Tabelle auf Seite 44) der D17 offenbart ein flüssiges Waschmittel, das unter anderem 10 Gew.-% eines Gemisches aus Sophorolipiden und einem anionischen Alkylethoxysulfat-Tensid, nämlich C24AE1S (Fußnote h), 0,5 Gew.-% eines weiteren anionischen Alkylsulfat-Tensids, "Lial 145 AS", als Co-Tensid (Fußnote k), 0,6 Gew.-% einer Protease sowie Wasser umfasst.

Beispiel 4H (Tabelle auf Seite 46) offenbart ein flüssiges Waschmittel, das 5 Gew.-% Rhamnolipid (Fußnote h), 1 Gew.-% LAS (Fußnote k), 1 Gew.-% eines Enzyms sowie Wasser umfasst, wobei das ausgewählte Enzym aus einer Liste ausgewählt wird, die eine Protease einschließt, und die Zusammensetzung zudem einen reversiblen Proteaseinhibitor enthält. Keines der beiden Beispiele offenbart eine Protease gemäß Anspruch 1. 5.4 Nächstliegender Stand der Technik 5.4.1 Die Beschwerdegegnerin machte geltend, dass D17 einen geeigneten nächstliegenden Stand der Technik darstelle. Die oben genannten Zusammensetzungen gemäß D17 enthielten bereits Mischungen von Tensiden gemäß Anspruch 1 zusammen mit einer Protease und unterschieden sich von Anspruch 1 lediglich dadurch, dass D17 keine Metalloproteasen der EC 3.4.24 offenbare. Nach Auffassung der Beschwerdegegnerin sei davon auszugehen, dass die Protease in diesen Zusammensetzungen stabilisiert werde. Folglich stelle das funktionelle technische Merkmal des Anspruchs 1, wonach Rhamnolipid oder Sophorolipid zur Stabilisierung einer Metalloprotease der EC 3.4.24 verwendet werde, gegenüber D17 kein Unterscheidungsmerkmal dar. Die objektive technische Aufgabe bestehe ausgehend von D17 daher lediglich in der Bereitstellung derselben Verwendung von Rhamnolipid oder Sophorolipid mit einer geeigneten Protease.

5.4.2 Die Kammer teilt diese Auffassung nicht. Wie von der Beschwerdeführerin vorgetragen, offenbart D17 zwar Zusammensetzungen enthaltend Rhamnolipid bzw. Sophorolipid und ein anionisches Tensid. D17 enthält jedoch keinerlei Hinweis darauf, dass diese Komponenten zur Stabilisierung der enzymatischen Aktivität einer Protease verwendet würden. Insbesondere enthält D17 keine Angaben zur Stabilität oder Restaktivität der eingesetzten Proteasen in Anwesenheit der offenbarten Tensidsysteme und offenbart auch keine Verwendung von Rhamnolipid oder Sophorolipid zur Stabilisierung einer Protease.

5.4.3 Die Kammer schließt sich insoweit der in T 2759/17 dargelegten Auffassung an, wonach eine Offenbarung nur dann einen geeigneten nächstliegenden Stand der Technik darstellen kann, wenn die Fachperson hiervon realistischerweise ausgegangen wäre, insbesondere weil sie auf denselben oder einen ähnlichen Zweck bzw. dieselbe oder eine ähnliche technische Wirkung gerichtet ist (Entscheidungsgründe, Punkte 5.3 bis 5.6). Die Entscheidung T 2759/17 betrifft ebenfalls einen auf eine funktionelle technische Wirkung gerichteten Verwendungsanspruch (Entscheidungsgründe, Punkt 2).

5.4.4 Wie oben bereits ausgeführt, betrifft im vorliegenden Fall keine der obengenannten in D17 offenbarten Zusammensetzungen den Zweck bzw. die technische Wirkung der beanspruchten Verwendung, nämlich die Stabilisierung einer Metalloprotease in Anwesenheit eines anionischen Tensids.

5.4.5 Die Kammer ist daher der Auffassung, dass die in D17 offenbarten Zusammensetzungen keinen geeigneten nächstliegenden Stand der Technik darstellen.

5.4.6 Der Vollständigkeit halber weist die Kammer darauf hin, dass selbst dann, wenn D17 als geeigneter nächstliegender Stand der Technik angesehen würde, die Fachperson nicht in naheliegender Weise zum Gegenstand des Anspruchs 1 gelangt wäre.

5.4.7 Wie oben ausgeführt, offenbart D17 nicht die beanspruchte Verwendung von Rhamnolipid oder Sophorolipid zur Stabilisierung einer Metalloprotease der EC 3.4.24 in Anwesenheit eines anionischen Tensids.

5.4.8 Die Beschwerdegegnerin machte geltend, dass die Fachperson dennoch, nämlich unter Heranziehung von D5 oder D8, zum beanspruchten Gegenstand gelangt wäre.

5.4.9 Wie oben jedoch bereits dargelegt, wäre die Fachperson ausgehend von D5 oder D8 nicht in naheliegender Weise zur beanspruchten Verwendung gelangt. Folglich hätte auch eine Kombination von D17 mit D5 oder D8 die Fachperson nicht in naheliegender Weise zum Gegenstand des Anspruchs 1 geführt.

5.4.10 Der Gegenstand des Anspruchs 1 beruht daher auch ausgehend von D17 auf einer erfinderischen Tätigkeit.

6. Ausreichende Offenbarung – Artikel 83 EPÜ 6.1 Gemäß der angefochtenen Entscheidung erfüllt der Verwendungsanspruch 6 des der Entscheidung zugrundeliegenden Hauptantrags, der dasselbe funktionelle technische Merkmal wie Anspruch 1 des vorliegenden Hauptantrags enthielt, nicht die Erfordernisse des Artikels 83 EPÜ (Entscheidungsgründe, Punkt 5.3). Die Einspruchsabteilung war insbesondere der Auffassung, dass die von der Beschwerdegegnerin eingereichten Vergleichsversuche D1 keine Stabilisierung der Enzymaktivität zeigten und daher der in Anspruch 6 definierte Gegenstand nicht ausreichend offenbart sei.

6.2 Die Beschwerdeführerin machte geltend, dass die beanspruchte Verwendung ausreichend offenbart sei. Insbesondere zeigten die im Streitpatent enthaltenen Versuchsdaten, dass durch den Einsatz von Rhamnolipid oder Sophorolipid die Restaktivität einer Metalloprotease der EC 3.4.24 in Anwesenheit eines anionischen Tensids erhöht werden könne.

6.3 Die Kammer teilt diese Auffassung. Das Streitpatent beschreibt in Absatz [0002], dass Tenside zu einer Denaturierung von Proteinen und damit zu einer Verringerung der Enzymaktivität beitragen können. Vor diesem technischen Hintergrund enthält Anspruch 1 das funktionelle technische Merkmal "zur Stabilisierung der enzymatischen Aktivität von mindestens einer Peptidase ausgewählt aus der Gruppe der Metalloproteasen der EC 3.4.24".

6.4 Für die Erfüllung der Erfordernisse des Artikels 83 EPÜ ist daher maßgeblich, ob die Fachperson auf Grundlage der Offenbarung des Streitpatents und ihres allgemeinen Fachwissens in der Lage ist, einen technisch nachvollziehbaren Stabilisierungseffekt im Sinne des Anspruchs zu erzielen.

6.5 Dies ist nach Auffassung der Kammer der Fall. Die im Streitpatent enthaltenen Versuchsdaten betreffen Zusammensetzungen mit der Metalloprotease Neutrase® der EC 3.4.24, einem anionischen Tensid sowie Rhamnolipid oder Sophorolipid. Die in Tabelle 1 des Streitpatents beschriebenen Zusammensetzungen enthalten dabei jeweils dieselbe Gesamttensidmenge, wobei LAS zunehmend durch Rhamnolipid bzw. Sophorolipid ersetzt wird. Die in den Abbildungen 2 und 3 dargestellten Ergebnisse zeigen, dass bei zunehmender Menge an Rhamnolipid bzw. Sophorolipid bei gleicher Gesamttensidmenge, d. h. unter gleichen Bedingungen, über die Zeit eine höhere Restaktivität der Protease erhalten bleibt. Damit wird ein technisch nachvollziehbarer Stabilisierungseffekt gezeigt. Insoweit verweist die Kammer auch auf die oben im Zusammenhang mit der erfinderischen Tätigkeit dargelegte Analyse der im Streitpatent enthaltenen Versuchsdaten.

6.6 Dieses Ergebnis steht auch im Einklang mit der Beschreibung des Streitpatents. Dort wird in Absatz [0021] ausgeführt, was unter "Stabilisierung einer enzymatischen Aktivität" zu verstehen ist, nämlich dass das betrachtete Enzym, wenn es so lange über einen Zeitraum bei 30°C gelagert wird, dass ein Aktivitätsverlust eintritt, in Anwesenheit des Stabilisators weniger Aktivität verliert als unter sonst gleichen Bedingungen ohne den Stabilisator.

6.7 Die auf D1 gestützten Argumente der Beschwerdegegnerin überzeugen die Kammer nicht. D1 beschreibt die Bereitstellung von drei Zusammensetzungen a), b) und c). Alle Zusammensetzungen enthalten Neutrase® sowie identische Mengen weiterer Zusatzstoffe. Zusammensetzung a) enthält zusätzlich 10 Gew.-% LAS, jedoch kein Rhamnolipid. Zusammensetzung b) enthält 2,5 Gew.-% LAS und ebenfalls kein Rhamnolipid, während Zusammensetzung c) 2,5 Gew.-% LAS und zusätzlich 7,5 Gew.-% Rhamnolipid enthält. Die katalytische Aktivität der Zusammensetzungen a), b) und c) wurde gemäß D1 nach einer Woche gemessen. Für Zusammensetzung a) betrug die Restaktivität 1%, für Zusammensetzung b) 49% und für Zusammensetzung c) 33%.

Die Beschwerdegegnerin zog hieraus den Schluss, dass die Zugabe von Rhamnolipid zu einer Zusammensetzung mit derselben Menge an LAS zu einer Verringerung der Restaktivität von 49% auf 33% führe und daher keine Stabilisierung im Sinne des Anspruchs 1 vorliege. Die Kammer teilt diese Auffassung nicht. Der von der Beschwerdegegnerin herangezogene Vergleich betrifft Zusammensetzungen mit unterschiedlicher Gesamttensidmenge. Somit wurde nicht nur die Menge des Biotensids Rhamnolipid, sondern auch die Gesamttensidmenge variiert. D1 erlaubt bereits aus diesem Grund keinen unmittelbaren Rückschluss auf die Wirkung des Biotensids auf die Stabilität der Protease, geschweige denn, dass D1 die im Streitpatent offenbarten Ergebnisse widerlegen kann.

Unabhängig davon ist für die Beurteilung der Ausführbarkeit nicht entscheidend, ob die beanspruchte Verwendung jeder denkbaren Definition einer "Stabilisierung" genügt. Maßgeblich ist vielmehr, ob die Fachperson auf Grundlage der Offenbarung des Streitpatents den in Anspruch 1 genannten funktionellen technischen Effekt in technisch nachvollziehbarer Weise erzielen kann. Dies ist vorliegend der Fall.

6.8 Die Beschwerdegegnerin machte ferner geltend, dass die im Streitpatent enthaltenen Versuchsdaten ausschließlich eine einzelne Metalloprotease der EC 3.4.24, nämlich Neutrase®, beträfen und sämtliche Beispiele zudem in Anwesenheit von Borsäure durchgeführt worden seien. Es sei daher nicht belegt, dass der beanspruchte Stabilisierungseffekt über den gesamten beanspruchten Bereich erzielt werde, insbesondere nicht für andere Metalloproteasen der EC 3.4.24 oder in Abwesenheit von Borsäure.

Die Kammer teilt diese Auffassung nicht. Die Breite eines Anspruchs genügt für sich allein genommen nicht, eine mangelnde Ausführbarkeit zu begründen. Die Beschwerdegegnerin hat keine ernsthaften, durch überprüfbare Tatsachen gestützten Zweifel vorgebracht, die geeignet wären, die Ausführbarkeit über den gesamten beanspruchten Bereich in Frage zu stellen. Die Kammer gelangt daher zu dem Schluss, dass die Fachperson die in Anspruch 1 definierte Verwendung auf Grundlage der Offenbarung des Streitpatents und ihres allgemeinen Fachwissens ohne unzumutbaren Aufwand ausführen kann. Die Erfordernisse des Artikels 83 EPÜ sind somit erfüllt.

Entscheidungsformel

Aus diesen Gründen wird entschieden:

1. Die angefochtene Entscheidung wird aufgehoben.

2. Die Angelegenheit wird an die Einspruchsabteilung mit der Anordnung zurückverwiesen, ein Patent mit folgenden Ansprüchen und einer gegebenenfalls noch anzupassenden Beschreibung sowie gegebenenfalls anzupassenden Zeichnungen aufrechtzuerhalten:

Ansprüche 1–5 des Hauptantrags, der mit Schreiben vom 10. März 2026 als Hilfsantrag 7 eingereicht wurde. Die Geschäftsstellenbeamtin:

Der Vorsitzende:

U. Bultmann M. O. Müller