{"status":"available","ecli":null,"court":"BGH","senate":"10a. Zivilsenat","decided":"2010-07-13","aktenzeichen":"Xa ZR 10/07","doktyp":"Urteil","leitsatz":null,"text_plain":"BUNDESGERICHTSHOF\nIM NAMEN DES VOLKES\nURTEIL\nXa ZR 10/07 Verkündet am:\n13. Juli 2010\nAnderer\nJustizangestellte\nals Urkundsbeamtin\nder Geschäftsstelle\nin der Patentnichtigkeitssache\n\nDer Xa-Zivilsenat des Bundesgerichtshofs hat auf die mündliche Verhandlung vom 10. Juni 2010 durch die Richter Prof. Dr. Meier-Beck,\nKeukenschrijver, Gröning, Dr. Bacher und Hoffmann\n\nfür Recht erkannt:\n\nAuf die Berufungen der Beklagten und der Klägerin, die im Übrigen\nzurückgewiesen werden, wird das am 9. November 2006 verkündete\nUrteil des 3. Senats (Nichtigkeitssenats) des Bundespatentgerichts\nabgeändert.\n\nDas europäische Patent 359 593 wird mit Wirkung für die Bundesrepublik Deutschland dadurch teilweise für nichtig erklärt, dass\nPatentanspruch 1 die nachfolgende Fassung erhält, die Patentansprüche 2 bis 12 sich auf diese Fassung zurückbeziehen und\nPatentanspruch 13 entfällt:\n\n\"1. Verfahren zur Trennung der Proteine Faktor VIII, Fibrinogen, Fibronectin und\nvon-Willebrand-Faktor aus menschlichem oder tierischem Plasma und zur\nHerstellung von Konzentraten dieser Proteine zum therapeutischen\nGebrauch, dadurch gekennzeichnet, dass es folgende Schritte umfasst:\n- Man verwendet als Ausgangsmaterial die Kryopräzipitatfraktion des\nPlasmas, die im Wesentlichen aus Fibrinogen, Fibronectin, von-Willebrand-Faktor und Faktor VIII besteht;\n- man unterzieht das wieder in wässrige Lösung gebrachte Kryopräzipitat einer einzigen Trennung durch Chromatographie auf einem Anionenaustauscherharz von vergleichsweise gemäßigtem ionischem\nCharakter, dessen Matrix ein Gel vom Typ eines makroretikulären Vinylpolymers ist, das aufgrund seiner Porosität und Hydrophobieeigenschaften in der Lage ist, den Komplex aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor zurückzuhalten;\n\n- man gewinnt die verschiedenen Proteine selektiv durch sukzessive\nErhörung der Ionenstärke des Elutionspuffers\n- und eine erhaltene Faktor-VIII-Lösung wird gefriergetrocknet.\"\n\nVon den Kosten des Rechtsstreits tragen die Beklagte 2/3 und die\nKlägerin 1/3.\n\nVon Rechts wegen\n\nTatbestand:\n\n1 Die Beklagte ist eingetragene Inhaberin des mit Wirkung für die Bundesrepublik Deutschland erteilten europäischen Patents 359 593 (Streitpatents),\ndas am 8. Februar 1989 unter Inanspruchnahme der Priorität einer französischen Patentanmeldung vom 7. Juni 1988 angemeldet worden ist und die\nchromatographische Trennung von Plasmaproteinen, insbesondere Faktor VIII,\nvon-Willebrand-Faktor, Fibronectin und Fibrinogen betrifft. Das Streitpatent, das\nim Einspruchsverfahren in geänderter Fassung aufrechterhalten worden ist,\numfasst 13 Patentansprüche. Die Patentansprüche 1 und 13 lauten in dieser\nFassung in der Verfahrenssprache Französisch:\n\n\"1. Procédé de séparation des protéines F VIII, fibrinogène, fibronectine et\nFacteur von Willebrand du plasma humain ou animal et de préparation de\nconcentrés desdites protéines à usage thérapeutique, caractérisé en ce que\nil comporte les étapes suivantes:\n- on utilise comme matériau de départ la fraction du plasma\ncryoprécipitée,\n- constituée essentiellement de fibrinogène, de fibronectine, de Facteur\nvon Willebrand et de Facteur VIII;\n\n- on soumet ledit cryoprécipité remis en solution aqueuse à une\nséparation unique par chromatographie sur une résine échangeuse\nd’anions dont la matrice est un gel de type polymère vinylique\nmacroréticulé, capable de par ses propriétés de porosité et\nd’hydrophobicité de retenir le complexe Facteur VIII - Facteur von\nWillebrand;\n- et on récupère sélectivement les différentes protéines par des\naugmentations successives de la force ionique du tampon d’élution.\n\n13. Concentré de Facteur VIII susceptible d’être obtenu par le procédé selon\nl’une quelconque des revendications 1 à 9, caractérisé en ce qu’il présente\nune activité spécifique au moins égale à 100 Ul/mg de protéines et qu’il est\nde qualité assimilable à celle d’un concentré isogroupe.\"\n\n2 Die Patentansprüche 2 bis 12 sind auf Patentanspruch 1 zurückbezogen.\n\n3 Die Klägerin, die von der Beklagten wegen Verletzung des Streitpatents\ngerichtlich in Anspruch genommen wird, hat das Streitpatent wegen fehlender\nPatentfähigkeit und unzulässiger Erweiterung angegriffen. Das Patentgericht\nhat das Streitpatent unter Abweisung der weitergehenden Klage teilweise für\nnichtig erklärt. Die geänderte Fassung der Patentansprüche nach dem angefochtenen Urteil weist gegenüber der Fassung aus dem Einspruchsverfahren\nfolgende Änderungen auf:\n\n1. In Patentanspruch 1 werden folgende Änderungen vorgenommen:\n- Am Ende des bisher vorletzten Spiegelstrichs wird angefügt:\n\"et dont le caractère èchangeur d’anion de la résine est apporté par\ndes groupements de type DEAE greffés sur la matrice\"\n- Am Ende des Anspruchs wird ein zusätzlicher Spiegelstrich mit folgendem Text angefügt:\n\"et on lyophilise une solution de Facteur VIII obtenue\".\n\n2. Patentanspruch 3 entfällt.\n\n3. Die Patentansprüche 2 und 4 bis 12 beziehen sich - teilweise mit neuer\nNummerierung - auf Patentanspruch 1 in der geänderten Fassung.\n\n4. Im bisherigen Patentanspruch 13 - nunmehr Patentanspruch 12 - wird nach\n\"Concentré de Facteur VIII\" eingefügt: \"sous forme lyophilisée\".\n\n4 Gegen das Urteil des Patentgerichts wenden sich beide Parteien mit der\nBerufung. Die Klägerin strebt weiterhin die vollständige Nichtigerklärung des\nStreitpatents an. Die Beklagte verteidigt das Streitpatent mit einem Hauptantrag\nund mehreren Hilfsanträgen in geänderter Fassung in deutscher Sprache.\n\n5 Nach dem Hauptantrag der Beklagten soll Patentanspruch 1 folgende\nFassung erhalten (Änderungen gegenüber der Fassung aus dem Einspruchsverfahren sind durch Unterstreichung hervorgehoben):\n\n\"Verfahren zur Trennung der Proteine Faktor VIII, Fibrinogen, Fibronectin und von-Willebrand-Faktor aus menschlichem oder tierischem Plasma und zur Herstellung\nvon Konzentraten dieser Proteine zum therapeutischen Gebrauch, dadurch gekennzeichnet, dass es folgende Schritte umfasst:\n- Man verwendet als Ausgangsmaterial die Kryopräzipitatfraktion des Plasmas, die im Wesentlichen aus Fibrinogen, Fibronectin, von-Willebrand-Faktor und Faktor VIII besteht;\n- man unterzieht das wieder in wässrige Lösung gebrachte Kryopräzipitat einer einzigen Trennung durch Chromatographie auf einem Anionenaustauscherharz von vergleichsweise gemäßigtem ionischem Charakter,\ndessen Matrix ein Gel vom Typ eines makroretikulären Vinylpolymers ist,\ndas aufgrund seiner Porosität und Hydrophobieeigenschaften in der Lage\nist, den Komplex aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor zurückzuhalten;\n- man gewinnt die verschiedenen Proteine selektiv durch sukzessive Erhörung der Ionenstärke des Elutionspuffers.\"\n\n6 Die Unteransprüche 2 bis 12 sollen sich auf Patentanspruch 1 in dieser\nFassung, der Unteranspruch 13 hingegen auf die Patentansprüche 1 bis 9 in\n\nder Fassung aus dem Einspruchsverfahren zurückbeziehen. Nach den Hilfsanträgen sollen weitere Merkmale in Patentanspruch 1 aufgenommen werden.\n\n7 Im Auftrag des Senats hat Prof. Dr. S.\n\nein\nschriftliches Gutachten erstattet, das er in der mündlichen Verhandlung erläutert\nund ergänzt hat. Die Klägerin hat ein Parteigutachten von Prof. Dr.\nSe.\nvorgelegt.\n\nEntscheidungsgründe:\n\n8 Die zulässigen Berufungen beider Parteien haben jeweils nur zum Teil Erfolg.\n\n9 I. Das Streitpatent betrifft die chromatographische Trennung von vier\nProteinen, nämlich Faktor VIII, von-Willebrand-Faktor (vWF), Fibronectin und\nFibrinogen, aus menschlichem oder tierischem Blutplasma.\n\n10 1. Die genannten Proteine sind von Bedeutung für die Blutgerinnung.\nBei Hämophilie A steht der Faktor VIII nicht in ausreichendem Maß zur Verfügung. Zur Behandlung der Krankheit muss dieses Protein verabreicht werden.\nHierzu muss es in hoch gereinigter Form vorliegen, d.h. frei von vielen anderen\nBlutbestandteilen sein, die unerwünschte Nebenwirkungen auslösen würden.\nDie Anwesenheit des von-Willebrand-Faktors ist demgegenüber vorteilhaft. Er\nbildet mit dem Faktor VIII ein schützendes Aggregat (Assoziat), das verhindert,\n\ndass der Faktor VIII im Organismus schnell abgebaut und damit unwirksam\nwird.\n\n11 Die Reinheit von Proteinkonzentraten wird üblicherweise in der Einheit\nIE/mg angegeben. Die Größeneinheit \"IE\" (Internationale Einheit) oder \"IU\" (International Unit) ist definiert als die Menge des jeweiligen Proteins, die in einem\nMilliliter normalen Blutplasmas enthalten ist. Die Reinheit gibt die Menge des\njeweiligen Proteins im Verhältnis zur Gesamtmenge aller in der untersuchten\nFlüssigkeit vorhandenen Proteine an. Davon zu unterscheiden ist die Konzentration, die in IE/ml beziffert wird und die Menge des jeweiligen Proteins bezogen auf das gesamte Volumen der untersuchten, aus Proteinen und Lösungsmitteln bestehenden Flüssigkeit angibt. Die Menge des jeweiligen Proteins kann\nanhand der Gerinnungsaktivität (VIII:C, vWF:RCO, vWF:CBA) oder anhand der\nmit Hilfe von Antikörpern ermittelten Menge der Proteine, unabhängig von deren\nAktivität (VIII:Ag, vWF:Ag), ermittelt werden. Diese Werte können voneinander\nabweichen.\n\n12 2. Im Stand der Technik waren verschiedene Verfahren zur Herstellung\nvon Faktor-VIII-Konzentraten bekannt. Als am weitesten verbreitet wird in der\nStreitpatentschrift die Ausfällung bei niedriger Temperatur genannt, die mit der\nZugabe von Fällungsmitteln kombiniert werden kann. Die Reinheit solcher Konzentrate liegt nach den Ausführungen in der Streitpatentschrift oft in der Größenordnung von 1 IE/mg und überschreitet im Allgemeinen nicht die Grenze\nvon 10 bis 20 IE/mg. Als weitere Möglichkeiten werden sterische Ausschlusschromatographie und molekulare Filtration genannt, die mit niedriger Ausbeute\nein Produkt lieferten, dessen spezifische Aktivität 30 IE/mg nicht überschreite\nund das einen Zusatz von Albumin als Stabilisator erfordere, wodurch die spezifische Aktivität auf ungefähr 3 bis 5 IE/mg abgesenkt werde. Bei einem neueren\nVerfahren werde der Faktor VIII mit Hilfe von auf einem chromatographischen\nTräger immobilisierten Antikörpern gereinigt. Diese Technik sei leistungsfähig,\n\nerfordere aber den Gebrauch von drastischen Lösungen. Deshalb sei eine\nUltrafiltration erforderlich, die der biologischen Aktivität des Faktors VIII schade.\nAußerdem sei die Zugabe eines Stabilisators erforderlich, wodurch die spezifische Aktivität des Faktors VIII von 1000 bis 3000 IE/mg auf 3 bis 5 IE/mg verringert werde. Ferner werde auch die Ionenaustauschchromatographie eingesetzt. Diese Techniken eigneten sich wegen der Kompliziertheit der Arbeitsvorgänge und den niedrigen Ausbeuten jedoch nur für die Anwendung im\nLabormaßstab.\n\n13 Erwähnt wird ferner das Verfahren nach der unter der Nummer 343 275\n(K6) nachveröffentlichten europäischen Patentanmeldung 88108458.6, bei dem\ndas durch Fällung bei niedriger Temperatur erhaltene Ausgangsmaterial mit\nHeparin und Aluminiumhydroxid behandelt und einer Gelpermeationschromatographie auf einem Ionenaustauscherharz des hydrophilen Typs wie Typ Fraktogel-DEAE unterzogen werde. Dieses Verfahren ist nach den Ausführungen in\nder Streitpatentschrift durch eine spezielle Vorstufe gekennzeichnet, die insbesondere auf die Ethanolbehandlung verzichtet.\n\n14 Das Streitpatent betrifft vor diesem Hintergrund das technische Problem,\neine Methode zur Gewinnung von Konzentraten der eingangs genannten Proteine zu entwickeln, die im industriellen Maßstab anwendbar ist und hochreine,\ninsbesondere von Antikörpern tierischen Ursprungs freie Produkte mit hoher\nAktivität liefert.\n\n15 3. Zur Lösung dieses Problems wird in Patentanspruch 1 des Streitpatents in der mit dem Hauptantrag verteidigten Fassung ein Verfahren vorgeschlagen, das folgende Merkmale aufweist (die abweichende Nummerierung\ndurch das Patentgericht ist in eckigen Klammern wiedergegeben):\n\n1. Das Verfahren dient\na) der Trennung der Proteine Faktor VIII, Fibrinogen,\nFibronectin und von-Willebrand-Faktor [M1] aus\nmenschlichem oder tierischem Plasma [M2] und\nb) zur Herstellung von Konzentraten dieser Proteine\nzum therapeutischen Gebrauch [M3].\n\n2. Als Ausgangsmaterial wird eine Plasmafraktion verwendet, die\na) bei niedriger Temperatur gefällt worden ist (Kryopräzipitat) [M4],\nb) im Wesentlichen aus Fibrinogen, Fibronectin, von-Willebrand-Faktor und Faktor VIII besteht [M5]\nc) und wieder in wässrige Lösung gebracht worden ist\n[M6].\n\n3. Das Ausgangsmaterial wird einer einzigen (unique) Trennung durch Chromatographie auf einem Anionenaustauscherharz von vergleichsweise gemäßigtem ionischen\nCharakter unterzogen [M6],\na) dessen Matrix ein Gel von der Art eines makroretikulären Vinylpolymers ist,\nb) das aufgrund seiner Porosität und Hydrophobieeigenschaften in der Lage ist, den Komplex aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor zurückzuhalten.\n\n4. Die verschiedenen Proteine werden selektiv gewonnen,\nindem die Ionenstärke des Elutionspuffers sukzessiv erhöht wird [M7].\n\n16 4. Die Merkmale 3 und 4 bedürfen besonderer Betrachtung.\n\n17 a) Die Ionenaustauschchromatographie ist eine besondere Form der\nFlüssigchromatographie. Die Lösung mit den zu trennenden Substanzen wird\ndurch eine Säule (französisch \"colonne\", in der deutschen Übersetzung des\nStreitpatents als \"Kolonne\" bezeichnet) geleitet, die mit einem Material gefüllt\nist, dessen Oberfläche ionisch geladene Teilchen aufweist und deshalb ionische\nSubstanzen mit umgekehrter Ladung binden kann. Dieses Material liegt in Form\nvon kleinen Kügelchen vor und wird auch als Gel bezeichnet. Die zu trennenden ionischen Substanzen werden in der Säule zunächst aus der Lösung entfernt und an das Gel angelagert. Anschließend wird eine Flüssigkeit durch die\nSäule geleitet, die andere Ionen enthält. Dadurch werden die ursprünglich an\ndas Gel angelagerten ionischen Substanzen wieder abgelöst und ausgewaschen (eluiert). Ob es zu einem solchen Ionenaustausch kommt, hängt davon\nab, wie stark die zuerst angelagerten Substanzen an das Gel gebunden sind\nund wie hoch die Ionenkonzentration in der für den Austausch eingesetzten\nFlüssigkeit ist. Durch schrittweise Erhöhung der Konzentration können die zu\ntrennenden Substanzen einzeln herausgelöst werden, indem zunächst nur die\nam schwächsten an das Gel gebundenen Ionen und danach schrittweise die\njeweils stärker gebundenen Ionen ausgetauscht werden.\n\n18 Die in Merkmal 3 genannten Anionenaustauscher sind positiv geladen und\nbinden deshalb negativ geladene Ionen (Anionen). Das Aggregat von Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor ist, wie der gerichtliche Sachverständige erläutert hat, nur oberhalb eines pH-Wertes von etwa 5,5 negativ geladen. Damit\ndiese Proteine an einen Anionenaustauscher binden, darf der genannte pH-Wert nicht unterschritten werden.\n\n19 b) Gemäß Merkmal 3a muss das für die Chromatographie verwendete\nGel aus einem makroretikulären Vinylpolymer bestehen. Dies sind synthetisch\n\nhergestellte Stoffe, die durch Polymerisation von Vinylverbindungen entstehen.\nMakroretikulär ist ein solcher Stoff, wenn seine Netzstruktur relativ große Poren\naufweist. Nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen liegt die\nPorengröße von makroretikulären oder makroporösen Harzen im Bereich von\netwa 20 bis 200 Nanometern. Die Auswahl einer Porengröße in dieser Größenordnung ermöglicht es, größere Proteinkomplexe wie beispielsweise das Assoziat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor von anderen Stoffen abzutrennen.\n\n20 Entgegen dem erstinstanzlichen Vorbringen der Klägerin besteht zwischen\nden Begriffen \"makroretikulär\" und \"makroporös\" im vorliegenden Zusammenhang kein Unterschied. Nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen werden die beiden Begriffe üblicherweise als Synonyme verwendet.\nEntsprechende Ausführungen finden sich in dem von der Klägerin vorgelegten\nParteigutachten. Auch die Technische Beschwerdekammer des Europäischen\nPatentamts hat im Einspruchsverfahren keinen Unterschied zwischen \"macroporosité\" und \"macroréticulation\" gesehen (Beschluss vom 16.7.2003\n- T 292/01 - 3.3.4, K4 Tz. 8-11).\n\n21 c) Gemäß Merkmal 3b muss das eingesetzte Gel auch aufgrund seiner\nHydrophobieeigenschaften in der Lage sein, den Komplex aus Faktor VIII und\nvon-Willebrand-Faktor zurückzuhalten. Hierzu ist erforderlich, dass das Gel\n- zusätzlich zu den ionischen Eigenschaften - Bereiche aufweist, die hydrophob,\nalso weniger gut zur Bindung von Wassermolekülen geeignet sind. Dies ist vorteilhaft, weil auch Proteine hydrophobe Bereiche aufweisen, die mit dem Gel in\nWechselwirkung treten können, wodurch die Anbindung der Proteine an das\nGel unterstützt wird.\n\n22 d) Nach der im Berufungsverfahren verteidigten Fassung umfasst\nPatentanspruch 1 nur noch Verfahren, bei denen ein Anionenaustauscherharz\n\nvon vergleichsweise gemäßigtem ionischem Charakter eingesetzt wird. Als\nschwache Austauschergruppen werden üblicherweise Diethylaminoethyl-Gruppen (DEAE-Gruppen) verwendet. Diese werden in der Beschreibung des\nStreitpatents als besonders geeignet hervorgehoben. Gruppen dieser Art sind\nnach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen erst im sauren Bereich unterhalb eines pH-Werts von etwa 9 bis 10 ausreichend positiv geladen,\num negativ geladene Ionen zu binden. Wird der pH-Wert über 9 erhöht, verliert\ndas Austauscherharz schrittweise seine positive Ladung.\n\n23 e) Aus Merkmal 3b ergibt sich, dass Faktor VIII bei der Anwendung des\nVerfahrens gemäß Patentanspruch 1 nicht vollständig von den anderen Proteinen isoliert wird. Die Verwendung eines Gels, das durch seine Porositäts- und\nHydrophobieeigenschaften geeignet ist, den Komplex aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor zurückzuhalten, führt vielmehr dazu, dass Faktor VIII als Aggregat mit von-Willebrand-Faktor gewonnen wird. Im Laufe des Verfahrens wird\nzwar ein Großteil des von-Willebrand-Faktors ausgewaschen (Abs. 24; Abs. 43\nZ. 15 f.), weil dieser in weitaus größeren Mengen im Ausgangsprodukt enthalten ist. Diejenigen Anteile an von-Willebrand-Faktor, die ein Aggregat mit Faktor VIII bilden, werden jedoch erst zusammen mit diesem eluiert (Abs. 25). Eine\nsolche Ausgestaltung ist vorteilhaft, weil die Anwesenheit des von-Willebrand-Faktors den Abbau von Faktor VIII auch im Endprodukt und im Organismus des\nPatienten verhindert.\n\n24 f) Auch die übrigen in Merkmal 1 aufgeführten Proteine brauchen bei\ndem Verfahren gemäß Patentanspruch 1 nicht zwingend vollständig von den\njeweils anderen getrennt zu werden. Aus Merkmal 4, wonach die Ionenstärke\ndes Elutionspuffers sukzessiv erhöht wird, ergibt sich allerdings, dass nach der\nÄquilibrierung des Puffers mindestens zwei Erhöhungsstufen durchlaufen werden, bei denen bestimmte Proteine eluiert werden. Dies kann entsprechend\ndem in der Streitpatentschrift geschilderten Ausführungsbeispiel in der Weise\n\ngeschehen, dass in der ersten Erhöhungsstufe ein Gemisch aus von-Willebrand-Faktor und Fibronectin und in der zweiten Erhöhungsstufe das bereits\nerwähnte Aggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor eluiert wird. Zum\nGegenstand von Patentanspruch 1 gehören aber auch Verfahren mit drei oder\nmehr Erhöhungsstufen, bei denen jedes der vier Proteine isoliert gewonnen\nwird. Alle von Patentanspruch 1 erfassten Verfahren bieten aufgrund der unterschiedlichen Erhöhungsstufen den Vorteil, dass neben dem Aggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor mindestens ein anderer Bestandteil des Ausgangsmaterials innerhalb eines Durchlaufs durch die Chromatographiesäule\ngewonnen werden kann.\n\n25 5. Gegenstand von Patentanspruch 13 ist ein durch ein Verfahren nach\nden Ansprüchen 1 bis 9 in der Fassung aus dem Einspruchsverfahren erhältliches Konzentrat von Faktor VIII, das folgende Merkmale aufweist:\n\n13.1 Das Faktor-VIII-Konzentrat besitzt eine spezifische Aktivität\nvon mindestens 100 IE/mg\n\n13.2 und ist in seiner Qualität vergleichbar mit einem Konzentrat,\ndas aus nur einer Blutgruppe gewonnen worden ist.\n\n26 a) Aus der Bezugnahme auf Patentanspruch 1 ergibt sich, dass das\nKonzentrat den Faktor VIII nicht vollständig isoliert, sondern als Aggregat mit\ndem von-Willebrand-Faktor enthält. Die in Merkmal 13.1 definierte spezifische\nAktivität gibt den Anteil an wirksamem Faktor VIII bezogen auf die Gesamtmenge der in dem Konzentrat enthaltenen Proteine an. Aus Merkmal 13.2 ergibt sich, dass das Konzentrat frei von Isoagglutininen, d.h. Antikörpern gegen\nfremde Blutgruppenantigene, sein muss. Dies ermöglicht es, das Konzentrat\nunabhängig von der Blutgruppe des Patienten zu verabreichen.\n\n27 b) Aus der Bezugnahme auf Patentanspruch 1 ergibt sich ferner, dass\nein Faktor-VIII-Konzentrat im Sinne von Patentanspruch 13 ohne Zusatz von\nstabilisierenden Mitteln verwendbar sein muss. In der Beschreibung des Streitpatents wird als wesentlicher Vorteil des patentgemäßen Herstellungsverfahrens hervorgehoben, dass das auf diesem Weg gewonnene Faktor-VIII-Konzentrat gefriergetrocknet werden kann, ohne dass ein Stabilisator hinzugefügt werden muss (Abs. 25 und 46), durch den die spezifische Aktivität wieder\nreduziert würde.\n\n28 II. Das Patentgericht hat den geltend gemachten Nichtigkeitsgrund der\nunzulässigen Erweiterung teilweise bejaht und teilweise verneint und den\nGegenstand des Patentanspruchs 1 in dem von ihm als ursprungsoffenbart angesehenen Umfang des erstinstanzlichen Hilfsantrags I der Beklagten für patentfähig erachtet. Zur Begründung hat es im Wesentlichen ausgeführt:\n\n29 Der Gegenstand des Streitpatents in der im Einspruchsverfahren aufrechterhaltenen Fassung der Patentansprüche gehe zwar nicht wegen der Charakterisierung der Polymermatrix als \"makroretikulär\" (macroréticulé, Merkmal 3a)\nüber den Inhalt der ursprünglich eingereichten Anmeldung hinaus. Hierbei\nhandle es sich um eine Eigenschaft, die dem in der Anmeldung erwähnten\nAnionenaustauscherharz Fractogel® TSK-DEAE 650 inhärent sei und dem\nFachmann bereits mit der genannten Produktangabe offenbart werde. Unzulässig sei aber die Einbeziehung von Anionenaustauschern, bei denen auf das\nTrägermaterial keine DEAE-Gruppen aufgepfropft seien. In der Anmeldung\nwürden lediglich Ionenaustauscher auf der Basis von Vinylpolymeren mit\nDEAE-Gruppen offenbart.\n\n30 Der - ursprungsoffenbarte - Gegenstand des Streitpatents in der hilfsweise\nverteidigten Fassung, der eine Beschränkung auf Ionenaustauscher mit DEAE-Gruppen und als weiteren Verfahrensschritt die Gefriertrocknung vorsehe, sei\n\ndurch den Stand der Technik weder vorweggenommen noch nahegelegt. In der\nälteren Anmeldung K6 sei der Verfahrensschritt der Gefriertrocknung nicht offenbart. Er werde dort nicht erwähnt und sei im Stand der Technik lediglich als\nfakultative, nicht aber als selbstverständliche oder nahezu unerlässliche Vorgehensweise beschrieben, die der Fachmann in der Entgegenhaltung K6 gedanklich ergänze. In dem nächstkommenden Stand der Technik, der Entgegenhaltung K8, sei dieser Verfahrensschritt zwar vorgesehen; dort werde aber - anders als nach der Lehre des Streitpatents - zuvor Albumin als Stabilisator zugesetzt, wodurch die spezifische Aktivität des mittels Chromatographie an Anionenaustauschern auf Kohlehydratbasis erhaltenen Konzentrats reduziert werde.\nHinweise, Anionenaustauscherharze mit einer Matrix aus makroretikulären Vinylpolymeren, wie sie in Patentanspruch 1 des Streitpatents angegeben seien,\nzur Herstellung von Faktor-VIII-Präparaten in Betracht zu ziehen, würden dem\nFachmann weder in K8 noch in sonstigen in das Verfahren eingeführten Entgegenhaltungen gegeben. Aus demselben Grund habe auch Patentanspruch 13\n(in der als Patentanspruch 12 verteidigten Fassung) Bestand.\n\n31 III. Dies hält den Angriffen der Berufungen überwiegend stand.\n\n32 1. Entgegen der Auffassung des Patentgerichts geht der Gegenstand\nvon Patentanspruch 1 in der mit dem Hauptantrag verteidigten Fassung allerdings nicht deshalb über den Inhalt der Anmeldung in der ursprünglich eingereichten Fassung hinaus, weil er neben der Verwendung von DEAE-Gruppen\nauch die Verwendung anderer Austauschergruppen von gemäßigtem ionischem\nCharakter umfasst.\n\n33 a) In den ursprünglich eingereichten Unterlagen, deren Inhalt insoweit\nmit dem Inhalt der Veröffentlichung der Anmeldung (K15) übereinstimmt, wird\nausgeführt, die Erfindung betreffe ein Verfahren, bei dem ein Anionenaustauscherharz mit relativ mäßigem ionischem Charakter eingesetzt werde, das auch\n\nden Einsatz von hydrophoben Wechselwirkungen ermögliche und bestimmte\nProteine nicht absorbiere, andere hingegen fixiere (K15 Sp. 3 Z. 26-31). Die\nbesten Resultate seien beim Einsatz von DEAE-Gruppen erzielt worden, die auf\nein Vinylpolymer-Gel wie beispielsweise Fractogel TSK aufgepfropft seien. Ein\nsolches Harz sei unter der Bezeichnung Fractogel TSK-DEAE 650 (M) im Handel erhältlich (K15 Sp. 3 Z. 45-51). Die Verwendung eines vergleichbaren Gels\nsei in einem Aufsatz von Kato et. al. (hier K7) beschrieben worden. Die Retentions- und Elutionsfähigkeit eines solchen Gels beruhe auf einer geringen Fähigkeit zum Ionenaustausch und auf der großen Dimension der Poren (K15 Sp. 3\nZ. 57-64).\n\n34 In den in der Anmeldung formulierten Ansprüchen ist die Verwendung\neines Vinylpolymer-Gels mit aufgepfropften DEAE-Gruppen erst in dem als\nUnteranspruch ausgestalteten Patentanspruch 5 vorgesehen. In Patentanspruch 1 wird das Harz lediglich dahin charakterisiert, dass es relativ mäßigen ionischen Charakter aufweist, die Retention von sehr großen Molekülen\nermöglicht und den Einsatz von hydrophoben Wechselwirkungen begünstigt.\n\n35 b) Die damit offenbarte Erfindung ist entgegen der Auffassung des\nPatentgerichts nicht auf die Verwendung eines Vinylpolymer-Gels mit aufgepfropften DEAE-Gruppen beschränkt. Zwar wird dieser Geltyp in der Beschreibung als besonders geeignet bezeichnet. Sowohl aus den einleitenden\nFormulierungen in der Beschreibung als auch aus Patentanspruch 1 in der Fassung der Anmeldung geht aber hervor, dass zur Erfindung auch Verfahren gehören sollen, bei denen andere Geltypen verwendet werden, sofern diese vergleichbare Eigenschaften aufweisen. Die hierfür wesentlichen Eigenschaften\nwerden in der Beschreibung und in Patentanspruch 1 ausdrücklich angeführt:\n- ein relativ mäßiger ionischer Charakter,\n- die Fähigkeit, hydrophobe Wechselwirkungen zu begünstigen,\nund\n\n- eine hinreichende Porengröße.\n\n36 Angesichts dessen ist die offenbarte Lehre nicht auf das in der Beschreibung als besonders geeignet bezeichnete Ausführungsbeispiel beschränkt. Sie\numfasst vielmehr alle Verfahren, bei denen ein Anionenaustauscherharz mit\nden genannten Eigenschaften eingesetzt wird.\n\n37 c) Der Gegenstand des Streitpatents ist auch nicht durch die Einfügung\ndes Begriffs \"makroretikulär\" erweitert worden. Dieser Begriff deckt sich mit der\nbereits in der Anmeldung offenbarten Anforderung, dass die Poren des Gels\neine ausreichende Größe aufweisen müssen.\n\n38 2. Der Gegenstand von Patentanspruch 1 des Streitpatents in der Fassung des Hauptantrags ist durch den Inhalt der älteren europäischen Patentanmeldung 343 275 (K6) vorweggenommen.\n\n39 a) In K6 wird ein Verfahren zur Herstellung eines hochreinen, virusfreien Antihämophiliefaktors (AHF = Faktor VIII) durch Reinigung eines Kryopräzipitats mittels Chromatographie offenbart. Die im Stand der Technik bekannten Verfahren werden als wenig effektiv kritisiert. Eine Trennung mittels\nAffinitätschromatographie mit tierischen Antikörpern sei aufwendig und kostenintensiv und zudem nicht unbedenklich, weil stets eine gewisse Menge tierischen Eiweißes aus der Säule gewaschen werde. Als Alternative wird vorgeschlagen, das aufgetaute Kryopräzipitat vor der Entfernung der Viren mit\nheparinhaltigem Wasser bei pH 6,5 bis 7,5 zu extrahieren, mit einer Aluminiumhydroxid-Suspension zu versetzen und nach Abkühlung auf 10 bis 18°C und\nEinstellen des pH-Wertes auf 6 bis 7 zu zentrifugieren oder zu filtern. Danach\nkönne in bekannter Weise weitergearbeitet werden. Besonders vorteilhaft sei\nes, die Probe nach Entfernung der Viren einer Gelpermeationschromatographie\nan Ionenaustauschermaterialien zu unterwerfen. Als geeignetes Material wird\n\nFractogel-DEAE genannt. Die Säule wird mit der Probe beschickt und mit verschiedenen Pufferlösungen gewaschen, die sich vor allem durch einen steigenden Gehalt von Natriumchlorid unterscheiden. Das gewünschte Produkt wird\nmit der dritten Lösung (Puffer C) eluiert, verdünnt und einer Sterifiltration unterzogen.\n\n40 b) Die Entgegenhaltung K6 ist gemäß Art. 54 Abs. 3 EPÜ bei der Neuheitsprüfung heranzuziehen. Sie ist zwar nach dem Prioritätstag des Streitpatents veröffentlicht worden. Ihr Anmeldetag liegt aber vor diesem Tag.\n\n41 Der Inhalt der Entgegenhaltung darf nicht gemäß Art. 55 Abs. 1 Buchst. a\nEPÜ außer Betracht gelassen werden. Dabei kann offenbleiben, ob, wie die\nBeklagte geltend macht, die Offenbarung auf einem offensichtlichen Missbrauch\nzum Nachteil der Anmelderin beruht. Denn die maßgebliche Offenbarung ist\nfrüher als sechs Monate vor der Anmeldung des Streitpatents erfolgt.\n\n42 Nach der Rechtsprechung des Bundesgerichtshofs und der Entscheidungspraxis der Beschwerdekammern des Europäischen Patentamts ist Anknüpfungspunkt für die Sechsmonatsfrist des Art. 55 Abs. 1 EPÜ und der inhaltsgleichen Vorschrift in § 3 Abs. 5 PatG nicht das Prioritätsdatum, sondern\nder Anmeldetag der jüngeren Patentanmeldung (zur inhaltsgleichen Regelung\nin Art. XI § 3 Abs. 6 Satz 2 IntPatÜbkG: BGH, Beschl. v. 5.12.1995 - X ZB 1/94,\nGRUR 1996, 349, 350 - Corioliskraft II; zu Art. 55 EPÜ: EPA, Beschl. v.\n12.7.2000 - G 3/98, ABl. 2001, 62, 71 ff. - Sechsmonatsfrist/University Patents).\nDie hiergegen von der Beklagten angeführten Gesichtspunkte stellen diese\nRechtsprechung nicht in Frage. Die von der Beklagten aufgezeigte Konsequenz, dass ein europäisches Patent, das unter Inanspruchnahme der Priorität\neiner deutschen Anmeldung angemeldet worden ist, unter Umständen nicht\nerteilt werden kann, obwohl die missbräuchliche Veröffentlichung bei der Prüfung der prioritätsbegründenden Anmeldung außer Betracht zu bleiben hat,\n\nführt nicht zu einer Benachteiligung europäischer Patente. Dieselbe Rechtsfolge\ntritt auch dann ein, wenn die Priorität der ersten Anmeldung für eine nachfolgende deutsche Patentanmeldung in Anspruch genommen wird.\n\n43 Als maßgebliches Datum für die Offenbarung im Sinne von Art. 55 Abs. 1\nEPÜ ist bei Anmeldungen im Sinne von Art. 54 Abs. 3 EPÜ nicht der Tag der\nVeröffentlichung anzusehen, sondern der Tag der Einreichung oder der Prioritätstag der nachveröffentlichten Anmeldung (BGH, Beschl. v. 5.12.1995\n- X ZB 1/94, GRUR 1996, 349, 350 - Corioliskraft II; Busse/Keukenschrijver,\nPatentgesetz, 6. Aufl., § 3 Rdn. 214; Benkard/Melullis, EPÜ, Art. 55 Rdn. 12;\nKraßer, Patentrecht, 6. Aufl., § 16 a VI 1; MGK/Loth, Art. 55 Rdn. 56; Singer/\nStauder, EPÜ, 5. Aufl., Art. 55 Rdn. 17; a.A. Straus GRUR Int. 1994, 89, 91 ff.).\nDie Ausnahmeregelung in Art. 55 EPÜ nimmt auf die Bestimmung in Art. 54\nEPÜ insgesamt Bezug und ordnet an, dass bestimmte Entgegenhaltungen nicht\nberücksichtigt werden dürfen, wenn das nach Art. 54 EPÜ maßgebliche Datum\ninnerhalb der in Art. 55 EPÜ festgelegten Sechsmonatsfrist liegt. Für ältere Anmeldungen, die gemäß Art. 54 Abs. 3 EPÜ als Stand der Technik zu berücksichtigen sind, ist das maßgebliche Datum aber nicht der Veröffentlichungstag,\nsondern der Tag der Einreichung oder - gemäß Art. 89 EPÜ - der Prioritätstag\ndieser Anmeldung. Dieses Datum muss folgerichtig auch bei der Anwendung\nvon Art. 55 Abs. 1 EPÜ herangezogen werden.\n\n44 Im Streitfall ist die in K6 veröffentlichte Anmeldung mehr als sechs Monate\nvor dem Anmeldetag des Streitpatents eingereicht worden. Damit liegt der maßgebliche Zeitpunkt nicht innerhalb der Sechsmonatsfrist des Art. 55 Abs. 1 EPÜ.\n\n45 c) Der Gegenstand von Patentanspruch 1 des Streitpatents in der mit\ndem Hauptantrag verteidigten Fassung ist in K6 vollständig offenbart.\n\n46 (1) Offenbart sind zum einen die Merkmalsgruppen 1 und 2 sowie das\nMerkmal 4. Die einzelnen Verfahrensschritte nach K6 sind weitgehend identisch\nmit den im Streitpatent beschriebenen. Auch die Zusammensetzung der bei der\nChromatographie verwendeten Pufferlösungen ist bei den in K6 und in der\nStreitpatentschrift beschriebenen Ausführungsbeispielen, wie der Privatgutachter der Klägerin zutreffend ausführt, im Wesentlichen gleich. Soweit im Detail\ngeringfügige Unterschiede bestehen, ändern diese nichts daran, dass alle in\nPatentanspruch 1 des Streitpatents aufgeführten Merkmale in K6 vorweggenommen sind.\n\n47 (2) Eindeutig und vollständig offenbart ist auch die Merkmalsgruppe 3.\n\n48 Einer vollständigen Offenbarung steht nicht entgegen, dass in K6 die\nEigenschaften des im Ausführungsbeispiel eingesetzten Produkts Fractogel-DEAE nicht näher beschrieben sind. Für eine die Neuheit ausschließende Offenbarung reicht es aus, wenn ein bestimmtes Anionenaustauscherharz benannt wird, das alle in Merkmalsgruppe 3 definierten Eigenschaften aufweist,\nalso mäßigen ionischen Charakter hat, eine makroretikuläre Struktur aufweist\nund aufgrund seiner Porosität und Hydrophobieeigenschaften in der Lage ist,\nden Komplex aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor zurückzuhalten. Eine\nwissenschaftliche Begründung dafür, weshalb der Einsatz eines solchen Materials den patentgemäßen Erfolg eintreten lässt, ist nicht erforderlich.\n\n49 Die in K6 angegebene Produktbezeichnung \"Fractogel-DEAE\" und die ergänzende Erläuterung, dies sei ein Chromatographiematerial auf der Basis von\nCopolymerisaten aus Oligoethylenglycolen, Glycidylmethacrylaten und Pentaerythroldimethacrylaten (K6 Sp. 2 Z. 54 bis Sp. 3 Z. 3), reichen zur Offenbarung\neines Anionenaustauscherharzes mit diesen Merkmalen aus. Die Produktbezeichnung ist zwar formal unvollständig, weil keine Teilchengröße angegeben\nist und weil am Prioritätstag neben dem Produkt Fractogel TSK-DEAE 650, das\n\nalle patentgemäßen Merkmale aufweist, auch ein Produkt namens Fractogel\nEMD verfügbar war, von dem dies nicht sicher festgestellt werden kann. Beides\nist aber im vorliegenden Zusammenhang unerheblich.\n\n50 Die Teilchengröße beschreibt nach den übereinstimmenden Ausführungen\ndes gerichtlichen Sachverständigen und des Parteigutachters der Klägerin nur\ndie Größe der einzelnen Harzkügelchen, nicht aber die nach den Merkmalen 3a\nund 3b maßgebliche Porengröße. Wenn Fractogel TSK-DEAE 650M (Medium)\ndie in den genannten Merkmalen definierte Porengröße aufweist, gilt dasselbe\nauch für die Produktvariante S (Superfine). Nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen ermöglicht die Variante S eine höhere Trennschärfe bei Substanzen, die sich nur geringfügig unterscheiden und deshalb bei\nnahe beieinander liegenden Ionenstärken eluiert werden. Dieser Eigenschaft\nkommt angesichts des relativ großen Abstandes der Ionenstärken in dem in K6\nbeschriebenen Ausführungsbeispiel nur geringe Bedeutung zu. Der Fachmann,\nein Chemiker, Biochemiker oder Mediziner mit Hochschul- oder Fachhochschulabschluss und umfassender beruflicher Erfahrung auf dem Gebiet der Gewinnung von Plasmaproteinen einschließlich deren chromatographischer Trennung, würde deshalb jedenfalls auch die preisgünstigere Teilchengröße M\nheranziehen.\n\n51 Ob die unter der Bezeichnung Fractogel EMD angebotene Produktvariante ebenfalls alle in Merkmalsgruppe 3 aufgeführten Eigenschaften aufweist, bedarf keiner näheren Aufklärung. Der Senat ist aufgrund der Beweisaufnahme zu\ndem Ergebnis gelangt, dass die unvollständige Produktbezeichnung in K6 aus\nder Sicht des Fachmanns jedenfalls auch auf Fractogel TSK als verwendbares\nHarz hinwies. Deshalb kann dahingestellt bleiben, ob der Fachmann darüber\nhinaus auch Fractogel EMD in Betracht gezogen hätte und ob beim Einsatz\ndieses Materials ebenfalls alle Merkmale von Patentanspruch 1 des Streitpatents erfüllt sind. Die Klägerin hat zwar durch Vorlage von Werbematerial (L23\n\nund L24) belegt, dass am Prioritätstag auch Fractogel EMD angeboten wurde,\ndessen Austauscher auf so genannten Tentakeln angebracht sind. Dieses Material hatte - anders als Fractogel TSK - am Prioritätstag jedoch allenfalls geringe Verbreitung gefunden. Der Fachmann hatte angesichts dessen keinen Anlass, die formal unvollständige Bezeichnung \"Fractogel\" allein auf den neueren\nProdukttyp zu beziehen. Mangels eines entsprechenden Hinweises in K6 lag es\nfern, dass die überlegenen Wirkungen des darin beschriebenen Verfahrens gerade auf besonderen Eigenschaften des so genannten Tentakel-Materials beruhten. Aus der maßgeblichen Sicht des Fachmanns sprach vielmehr alles dafür, dass er das in K6 beschriebene Verfahren mit Fractogel TSK ausführen\nkonnte. Dies reicht für eine vollständige Offenbarung des Gegenstands von Patentanspruch 1 des Streitpatents aus. Selbst wenn der Fachmann ergänzend in\nErwägung gezogen haben sollte, das in K6 offenbarte Verfahren auch mit Fractogel EMD auszuführen, würde dies einer eindeutigen Offenbarung von Fractogel TSK nicht entgegenstehen. Die dann eröffnete Auswahl zwischen zwei alternativen Lösungswegen würde im vorliegenden Fall nichts daran ändern, dass\nder Einsatz des marktgängigen Produkts Fractogel TSK als eigenständiger Lösungsweg offenbart ist.\n\n52 3. Der Gegenstand von Patentanspruch 1 in der Fassung der Hilfsanträge I bis III ist ebenfalls in K6 offenbart.\n\n53 a) Nach Hilfsantrag I soll in Patentanspruch 1 der bisher in Patentanspruch 9 vorgesehene Verfahrensschritt einer Virusinaktivierung in Gegenwart von chemischen Inaktivierungsagentien aufgenommen werden. Dieser\nSchritt ist auch in dem in K6 geschilderten Ausführungsbeispiel vorgesehen. Als\nbesonders geeignet wird dort unter anderem Tween/TNBP (Tri-n-Butylphosphat) genannt, das auch in der Streitpatentschrift hervorgehoben wird.\n\n54 b) Nach Hilfsantrag II soll Patentanspruch 1 hinsichtlich des Merkmals 4\ndahin konkretisiert werden, dass die Ionenstärke ein erstes Mal erhöht wird,\nwodurch der größte Teil des von-Willebrand-Faktors desorbiert wird, und dann\nein zweites Mal erhöht wird. Dies entspricht der Vorgehensweise aus dem in K6\ngeschilderten Ausführungsbeispiel. Dass in K6 die Isolierung anderer Proteine\nals Faktor VIII nicht ausdrücklich erwähnt wird, führt zu keiner anderen Beurteilung. Das dort geschilderte Ausführungsbeispiel sieht ebenso wie das Ausführungsbeispiel in der Streitpatentschrift eine zweimalige Erhöhung der Ionenstärke bei im Wesentlichen gleichen Verfahrensparametern vor. Die Anwendung\ndieses Verfahrens führt deshalb ebenso wie bei dem Ausführungsbeispiel in der\nStreitpatentschrift zur Abtrennung eines großen Teils des von-Willebrand-Faktors in der ersten Erhöhungsstufe.\n\n55 c) Nach Hilfsantrag III soll Patentanspruch 1 dahin ergänzt werden,\ndass durch die Wahl des Äquilibrierungs- und Elutionspuffers die schwach hydrophoben Bindungen, die sich auf dem Polyvinylkörper bilden, ausgenützt werden.\n\n56 Ob Patentanspruch 1 auch in dieser Fassung dem Gebot der Deutlichkeit\n(Klarheit) entspricht, wie es in Art. 84 EPÜ niedergelegt und auch bei der Formulierung beschränkter Patentansprüche in Patentnichtigkeitsverfahren zu beachten ist (vgl. Sen.Urt. v. 18.3.2010 - Xa ZR 54/06, Tz. 55 - Proxyserversystem, zur Veröffentlichung vorgesehen), kann dahingestellt bleiben. Das zusätzlich in den Patentanspruch aufgenommene Merkmal kann nach der Streitpatentschrift jedenfalls dadurch verwirklicht werden, dass der bei der Chromatographie verwendete Puffer Lysin in der Größenordnung von 2 bis 4 Gramm\npro Liter und Glycin in einer Größenordnung von 8 bis 11 Gramm pro Liter enthält. Die Verwendung eines solchen Puffers in der zweiten Elutionsphase ist\nbereits in K6 offenbart.\n\n57 4. Der Gegenstand von Patentanspruch 1 in der Fassung von Hilfsantrag IV ist demgegenüber patentfähig.\n\n58 a) Nach Hilfsantrag IV soll das Verfahren gemäß Patentanspruch 1 um\nden abschließenden Schritt der Gefriertrocknung (Lyophilisation) ergänzt werden. Dieser Verfahrensschritt ist in den ursprünglich eingereichten Unterlagen\nals zur Erfindung gehörend offenbart.\n\n59 b) Ein Verfahren mit diesem Merkmal ist, wie das Patentgericht zutreffend angenommen hat, in K6 nicht offenbart.\n\n60 Die Gefriertrocknung der erhaltenen Faktor-VIII-Lösung wird weder in K6\nnoch in der dort mehrfach zitierten europäischen Anmeldung 238 701 (L37) erwähnt. Sie mag zwar, wie der gerichtliche Sachverständige ausgeführt hat, zur\nschonenden Stabilisierung von Proteinpräparaten das Mittel der Wahl und in\nden meisten Fällen nahezu unerlässlich sein. Dies genügt jedoch nicht, um diesen Verfahrensschritt zu dem Informationsgehalt zu rechnen, den der Fachmann bei aufmerksamer Lektüre von K6 gleichsam mitliest.\n\n61 In K6 wird als einer der Vorteile des dort offenbarten Verfahrens beschrieben, dass nach den erfindungsgemäßen Schritten - zu denen die als besonders\nvorteilhafte Ausgestaltung bezeichnete Gelpermeationschromatographie nicht\ngehört - in an sich bekannter Weise weitergearbeitet werden könne (K6 Sp. 1\nZ. 44-54). Weder hieraus noch aus L37 ergibt sich, dass zu den als bekannt\nvorausgesetzten Verfahrensschritten eine Gefriertrocknung gehört. In L37 wird\nvielmehr ausgeführt, die Aufarbeitung in bekannter Weise erfolge vorzugsweise\ndadurch, dass Aluminiumhydroxid zugesetzt, dann abzentrifugiert und filtriert\nwerde; als weiterer Schritt wird eine Virusinaktivierung empfohlen (L37 S. 3\nZ. 16-24; S. 4 Z. 20-27). Das dafür eingesetzte Natriumcholat/TNBP könne beispielsweise durch Ölextraktion wieder entfernt werden. Die wässrige Schicht\n\nwerde beispielsweise durch ein Ultrafilter gereinigt und könne danach in üblicher Weise in Ampullen gefüllt und therapeutisch eingesetzt werden (L37 S. 4\nZ. 27-32).\n\n62 Nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen ist die Gefriertrocknung zwar das \"Mittel der Wahl\", um Proteinpräparate über einen längeren Zeitraum lagerfähig zu machen. Dies deckt sich im Kern mit der Einschätzung des Parteigutachters der Klägerin, der die Gefriertrocknung für therapeutisch einzusetzende Faktor-VIII-Konzentrate sogar als praktisch unerlässlich ansieht, und wird zusätzlich bestätigt durch die von der Klägerin vorgelegten Auszüge aus Arzneibüchern aus Deutschland, Österreich und Frankreich\n(Jo2a bis Jo5), aus denen hervorgeht, dass Faktor-VIII-Präparate im Prioritätszeitpunkt ausschließlich in gefriergetrockneter Form angeboten wurden. Auch\ndaraus ergibt sich aber nicht, dass es aus technischer Sicht keine Alternative\nzur Gefriertrocknung gab. Dem Fachmann war vor dem aufgezeigten Hintergrund bei der Lektüre von K6 zwar bewusst, dass es weiterer Verfahrenschritte\nbedarf, damit ein nach dem dort beschriebenen Verfahren hergestelltes Faktor-VIII-Konzentrat für den therapeutischen Einsatz geeignet ist. Hierfür gab es aus\ntechnischer Sicht aber mehrere Möglichkeiten, unter denen er unter Rückgriff\nauf sein allgemeines Fachwissen auswählen konnte. Angesichts dessen kann\nnicht gefolgert werden, dass er die Gefriertrocknung in K6 als selbstverständlichen Verfahrensschritt mitlas und alle in Betracht kommenden Alternativen von\nvornherein verwarf.\n\n63 c) Der Gegenstand von Patentanspruch 1 des Streitpatents in der Fassung von Hilfsantrag IV ist dem Fachmann durch den Stand der Technik auch\nnicht nahegelegt.\n\n64 (1) In der deutschen Offenlegungsschrift 34 32 083 (K8) und der inhaltsgleichen Veröffentlichung der europäischen Patentanmeldung 173 242 (K8a)\n\nwerden eine pasteurisierte isoagglutininfreie Faktor-VIII-Präparation und ein\nVerfahren zu ihrer Herstellung offenbart. In der Beschreibung wird ausgeführt,\ndie Verwendung von Anionenaustauschern mit Ecteola-Cellulose und QAE-Gruppen (Quarternary Amino Ethyl) zur Reinigung von Faktor VIII sei bislang im\nTechnikums- oder Produktionsmaßstab nicht gelungen. Überraschenderweise\nsei gefunden worden, dass eine Chromatographie an basischen Ionentauschern durchaus für die Produktion von Faktor-VIII-Präparaten geeignet sei,\nsofern geeignete Adsorptionsbedingungen gewählt würden. Als Ausgangsprodukt wird unter anderem Kryopräzipitat genannt, das in Lösung gebracht und\nmit einem Anionenaustauscher auf Kohlenhydratbasis behandelt werden soll.\nAls geeignete Anionenaustauscher kämen beispielsweise DEAE-, QAE- oder\nEcteola-Gruppen in Betracht, und zwar besonders solche auf Basis von Cellulose, Sephadex oder Sepharose, vorzugsweise DEAE-Sepharose. Die Chromatographie soll bevorzugt bei pH 5,5 erfolgen. Zur Waschung sei ein Puffer, der\n0,1 mol/l Natriumacetat, 0,1mol/l Lysin und 1 g/l Natriumchlorid enthält, besonders geeignet. Für die Desorption des Faktors VIII kämen konzentrierte Salzlösungen in Betracht, beispielsweise mit Natriumchlorid, vorteilhafter jedoch mit\nKaliumbromid, Natriumbromid oder Calciumchlorid. Das Faktor-VIII-haltige Eluat lasse sich mit den üblichen Methoden konzentrieren, durch Verdünnung mit\neinem Dialysepuffer auf die gewünschte Aktivität einstellen und nach Sterilfiltration abfüllen und gegebenenfalls gefriertrocknen.\n\n65 Damit sind die Merkmalsgruppen 1 und 2 offenbart.\n\n66 Nicht offenbart ist hingegen die Merkmalsgruppe 3. Bei den in K8 genannten Ionenaustauscherharzen besteht die Matrix aus Polymeren auf Kohlehydratbasis und damit nicht aus einem Vinylpolymer. Eine Übereinstimmung besteht\nnur insoweit, als auf die Polymermatrix DEAE-Gruppen aufgepfropft sind, wie\ndies auch bei den im Streitpatent beschriebenen Ausführungsbeispielen der Fall\nist. K8 enthält keinen ausdrücklichen Hinweis darauf, Faktor VIII nicht isoliert,\n\nsondern als Aggregat gemeinsam mit dem von-Willebrand-Faktor zu gewinnen.\nIn der Beschreibung wird ausgeführt, für die Desorption des Faktors VIII von\nden Anionenaustauschern seien insbesondere Lösungen mit Kaliumbromid,\nNatriumbromid und Kalziumchlorid geeignet; diese hätten gegenüber Natriumchlorid den Vorteil, dass der Faktor VIII als relativ scharfer Peak mit einer hohen\nAktivität pro Volumen eluiert werde (K8 S. 9 Z. 8-12). Diese Ausführungen sind\ndarauf gerichtet, Faktor VIII möglichst isoliert zu gewinnen.\n\n67 Nicht offenbart ist ferner das Merkmal 4. In K8 ist nur eine einmalige Erhöhung der Ionenstärke zur Eluierung von Faktor VIII vorgesehen. Eine mindestens zweimalige Erhöhung mit der Folge, dass in einem Durchgang mindestens\nzwei unterschiedliche Proteinfraktionen gewonnen werden können, wird nicht\nerwähnt.\n\n68 (2) Die Ausführungen in K8 gaben dem Fachmann Veranlassung, anstelle der dort vorgeschlagenen Austauscherharze auf der Basis von Kohlehydraten die aus verschiedenen Veröffentlichungen bekannten Harze auf Basis\nvon Vinylpolymeren einzusetzen.\n\n69 Nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen war für den\nFachmann am Prioritätstag erkennbar, dass die vorteilhaften Wirkungen des in\nK8 offenbarten Verfahrens nicht auf dem Material beruhen, aus dem die Gelmatrix besteht, sondern auf der Porengröße und den mechanischen Eigenschaften des Gels. Der Fachmann wusste, dass Harze auf Kohlehydratbasis\nrelativ große Poren aufweisen, dass aber auch diese Porengröße für die Trennung der hier in Rede stehenden Proteine eher an der unteren Grenze liegt. Die\nVerfügbarkeit von Harzen auf Basis von Vinylpolymeren, die eine nochmals gesteigerte Porengröße bei besseren mechanischen Eigenschaften boten und\nbeispielsweise in den von Kato et.al veröffentlichten Aufsätzen \"Characterization of TSK-GEL DEAE-Toyopearl ion exchanger\" (Journal of Chromatography,\n\n245 (1982), 193-211, K7) und \"Evaluation of conventional and mediumperformance anion exchangers for the separation of proteins\" (Journal of\nChromatography, 245 (1982), 219-225, K9) beschrieben wurden, gab dem\nFachmann deshalb Anlass, solche Materialien bei dem in K8 beschriebenen\nVerfahren anstelle von Harzen auf Kohlehydratbasis jedenfalls auszuprobieren.\n\n70 Dass die genannten Materialien schon am Prioritätstag von K8 bekannt\nwaren, führt zu keiner anderen Beurteilung. Wie bereits dargelegt enthalten die\nAusführungen in K8 keinen Hinweis darauf, dass die Verwendung neuerer\nHarztypen nachteilig sein könnte. In K8 wird vielmehr darauf hingewiesen, es\nsei überraschenderweise gefunden worden, dass Anionenaustauscher entgegen vorherigen Einschätzungen durchaus für die Produktion von Faktor-VIII-Präparationen geeignet seien (K8 S. 6 Z. 1-4). Dies gab Anlass, den in K8 eröffneten Weg weiterzubeschreiten und andere Austauscherharze, die aufgrund\nihrer generellen Eigenschaften zusätzliche Vorteile versprachen, ebenfalls auf\nihre Eignung zur Gewinnung von Faktor VIII im Wege der Anionenaustauschchromatographie zu untersuchen. Hierbei bot sich das kommerziell erhältliche\nProdukt DEAE-Toyopearl, das auch unter der Bezeichnung Fractogel TSK vertrieben wird, nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen als\nbesonders geeignet an.\n\n71 (3) Der Fachmann hatte darüber hinaus Anlass, das Aggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor bestehen zu lassen und nur die überschüssigen Anteile an von-Willebrand-Faktor aus dem Ausgangsgemisch zu entfernen.\n\n72 In K8 wird zwar nahegelegt, den von-Willebrand-Faktor durch die Verwendung besonders geeigneter Salzlösungen möglichst vollständig zu entfernen.\nWie die Klägerin durch die Vorlage des Aufsatzes \"Stabilization of Factor VIII in\nPlasma by the von Willebrand Factor\" von Weiss et al. (Jo19) belegt und wie\nauch der gerichtliche Sachverständige bestätigt hat, war dem Fachmann am\n\nPrioritätstag aber bekannt, dass es für bestimmte Zwecke vorteilhaft sein kann,\ndas Aggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor nicht aufzutrennen,\nweil es die Stabilität von Faktor VIII erhöht. Dies gab Anlass, auf die in K8 beschriebenen zusätzlichen Maßnahmen zur Trennung dieses Aggregats zu verzichten.\n\n73 (4) Weder aus K8 noch aus dem sonstigen Stand der Technik ergab\nsich hingegen eine Anregung, die beiden genannten Änderungen mit dem weiteren Schritt zu kombinieren, in einer einzigen Trennung durch mehrfache Erhöhung der Ionenstärke nicht nur ein einzelnes Protein bzw. einen bestimmten\nProteinkomplex, sondern mehrere Proteine oder Proteinkomplexe zu gewinnen.\n\n74 Die Gewinnung mehrerer Fraktionen durch stufenweise oder kontinuierliche Erhöhung der Ionenstärke gehört zwar für sich genommen zu den Grundtechniken der Ionenaustauschchromatographie. Trotz der damit theoretisch eröffneten Möglichkeiten ist in K8 jedoch nur eine einmalige Erhöhung zur Gewinnung von Faktor VIII vorgesehen. Auch wenn der Fachmann aus den oben\ngenannten Gründen Anlass hatte, Faktor VIII nicht isoliert, sondern als Aggregat mit dem von-Willebrand-Faktor zu gewinnen und hierzu das aufgrund seiner\nallgemeinen Eigenschaften überlegene Gelmaterial einzusetzen, gab ihm dies\nkeinen Hinweis darauf, den Trennungsvorgang zugleich so umzugestalten,\ndass er mehrere Proteinfraktionen in einem Durchgang isolieren konnte. Eine\nWeiterentwicklung in diese Richtung stellt keine im Belieben des Fachmanns\nstehende Maßnahme dar, deren Einsatz im Zusammenhang mit dem in K8 offenbarten Verfahren für den Fachmann ohne weiteres auf der Hand lag. Zwar\nlag es, wie der gerichtliche Sachverständige ausgeführt hat, nahe, die Ionenstärke sukzessive zu erhöhen, wenn die Gewinnung mehrerer Fraktionen als\nZiel ins Auge gefasst wurde. Weder aus K8 noch aus dem sonstigen Stand der\nTechnik ergab sich jedoch eine Anregung, die bekannten Verfahren zur Gewin-\n\nnung von Faktor-VIII-Präparaten in Richtung auf diese Zielsetzung hin weiterzuentwickeln.\n\n75 5. Die Patentansprüche 2 bis 12 sind auf Patentanspruch 1 in der geänderten Fassung zurückbezogen und haben zusammen mit diesem Bestand.\n\n76 6. Der Gegenstand von Patentanspruch 13 des Streitpatents ist hingegen nicht patentfähig - unabhängig davon, auf welche Fassung der Patentansprüche 1 bis 9 er zurückbezogen ist.\n\n77 a) Aus der Rückbeziehung auf die Patentansprüche 1 bis 9 ergibt sich,\nwie bereits oben dargelegt wurde, dass das Faktor-VIII-Konzentrat zum therapeutischen Gebrauch geeignet sein muss. In Patentanspruch 13 ist hingegen\nnicht zwingend festgelegt, dass das Konzentrat in einem Verfahren gemäß Patentanspruch 1 bis 9 hergestellt worden ist. Es genügt, wenn es auf diesem\nWege erhältlich ist. Für weitere Sachmerkmale, die sich aus der Bezugnahme\nauf das erfindungsgemäße Verfahren ergäben (vgl. BGH, Urt. v. 19.6.2001\n- X ZR 159/98, GRUR 2001, 1129 - zipfelfreies Stahlband), bietet die Beschreibung des Streitpatents keine Anhaltspunkte. Der Gegenstand von Patentanspruch 13 wird deshalb durch die Aufnahme weiterer Verfahrensschritte in Patentanspruch 1 nicht beschränkt.\n\n78 b) Es kann dahingestellt bleiben, ob der Fachmann bei Anwendung des\nin K6 beschriebenen Verfahrens ohne weiteres ein therapeutisch einsetzbares\nFaktor-VIII-Konzentrat mit den Merkmalen 13.1 und 13.2 erhält, wie dies die\nKlägerin unter Berufung auf den in erster Instanz vorgelegten Untersuchungsbericht (K37) geltend macht. Ein Faktor-VIII-Konzentrat mit diesen Eigenschaften ist jedenfalls durch K8 nahegelegt.\n\n79 (1) In K8 wird in Patentanspruch 9 sowie in der Beschreibung (S. 10\nZ. 23-29) eine pasteurisierte, hochgereinigte Faktor-VIII-Präparation offenbart,\ndie praktisch frei von Immunglobulinen, Isoagglutininen, Fibronectin und gerinnbarem Fibrinogen ist und durch eine spezifische Clotting (C)-Aktivität (F VIII:C)\nvon etwa 100 E/mg Protein und ein Verhältnis von F VIII:C zu F VIII R:Ag (Related Antigen) > 1 charakterisiert ist.\n\n80 Anders als die Beschwerdekammer des Europäischen Patentamts (K4\nTz. 28) hat der Senat keine Zweifel daran, dass die dabei angegebene Einheit\n\"E/mg\" identisch ist mit der in K8 in unmittelbarem Zusammenhang damit erläuterten Einheit \"IE/mg\". Diese wird in K8 in Übereinstimmung mit der oben genannten Definition dahin erläutert, dass 1 IE der Faktor-VIII-Aktivität von 1 ml\nNormalplasma entspricht (K8 S. 11 Z. 7-9). Zwischen diesen Ausführungen und\nder vorangehenden Beschreibung einer Präparation mit einer Aktivität von 100\n\"E/mg\" finden sich keine weiteren Aktivitätsangaben. K8 enthält auch an anderen Stellen keine Hinweise darauf, dass zusätzlich zu der international gebräuchlichen Einheit \"IE\" eine national oder von der Anmelderin festgelegte\nEinheit \"E\" verwendet werden soll. Aus all dem folgt, dass die beschriebene\nPräparation eine Clotting-Aktivität von 100 IE/mg Protein aufweist.\n\n81 (2) Abweichend von Merkmal 13.1 bezieht sich die in K8 angegebene\nReinheit auf ein Präparat, in dem Faktor VIII weitgehend isoliert ist, d.h. das\nAggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor aufgelöst worden ist. Die\nReinheitsangabe in Merkmal 13.1 bezieht sich hingegen auf ein Konzentrat, in\ndem Faktor VIII zumindest zu einem wesentlichen Teil in Form dieses Aggregats vorliegt. Ein solches Konzentrat war durch K8 jedoch nahegelegt.\n\n82 Wie bereits oben ausgeführt wurde, erfordert die Auftrennung des Aggregats eine besondere Ausgestaltung des in K8 offenbarten Verfahrens, die der\nFachmann als entbehrlich erkennt, weil er beispielsweise aus Jo19 weiß, dass\n\ndie Anwesenheit des von-Willebrand-Faktors in bestimmten Mengen vorteilhaft\nist. Durch eine entsprechende Abwandlung des Verfahrens gelangte der Fachmann zu der Möglichkeit, ein Konzentrat zu gewinnen, bei dem die Reinheit des\nAggregats aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor den in K8 angegebenen\nWert erreicht. Dass es hierzu zusätzlicher, durch den Stand der Technik nicht\nnahegelegter Maßnahmen bedurfte, ist nicht ersichtlich. Auch im Streitpatent\nwerden - über die ebenfalls nahegelegte Verwendung von Austauscherharzen\nauf der Basis von Vinylpolymeren hinaus - solche Maßnahmen nicht aufgezeigt.\n\n83 Vor diesem Hintergrund ist unerheblich, dass bei dem in K8 beschriebenen Herstellungsverfahren als weiterer Verfahrensschritt die Zugabe von Stabilisatoren vorgesehen ist, die zu einer Reduzierung der spezifischen Aktivität des\nfertigen Konzentrats auf Werte zwischen 5 und 10 IE/mg führen (K8 S. 9 Z. 29\nbis S. 10 Z. 6). Die Zugabe solcher Stabilisatoren ist bei dem Verfahren gemäß\nK8 erforderlich, weil die stabilisierende Wirkung des von-Willebrand-Faktors\nwegfällt. Die durch den Stand der Technik nahegelegte Abwandlung, das Aggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor nicht aufzutrennen, macht\nauch diese zusätzliche Maßnahme entbehrlich. Die in K8 und im Streitpatent\nvorgesehene Gefriertrocknung erfordert die Zugabe von Stabilisatoren nach\nden Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen nur dann, wenn es besondere Anhaltspunkte dafür gibt, dass die Proteine beim Einfrieren beschädigt\nwerden. Solche Anhaltspunkte sind bei dem Aggregat aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor nicht gegeben.\n\n84 (3) Merkmal 13.2, wonach das Konzentrat in seiner Qualität vergleichbar\nist mit der eines Konzentrats gleicher Blutgruppe, führt zu keiner abweichenden\nBeurteilung der erfinderischen Tätigkeit. Dieses Merkmal ist nach den Ausführungen des gerichtlichen Sachverständigen eine zwangsläufige Folge der in\nMerkmal 13.1 festgelegten Reinheit. Es stellt sich ohne weiteres ein, wenn die\n\nim Stand der Technik vorhandenen Anregungen zur Herstellung eines Konzentrats mit dieser Reinheit aufgegriffen werden.\n\n85 IV. Die Kostenentscheidung beruht auf § 121 Abs. 2 PatG und § 92\nAbs. 1 ZPO.\n\nMeier-Beck Keukenschrijver Gröning\n\nBacher Hoffmann\n\nVorinstanz:\nBundespatentgericht, Entscheidung vom 09.11.2006 - 3 Ni 5/04 (EU) -","source":null,"source_url":null,"url":"https://recht.nulegal.eu/rechtsprechung/bgh/2010-07-13/xa-zr-10-07","cited_norms":[{"jurabk":"IntPatÜbkG","ref":"Art XI § 3","ref_norm":"xi-3","n":1},{"jurabk":"PatG","ref":"§ 121","ref_norm":"121","n":1},{"jurabk":"ZPO","ref":"§ 92","ref_norm":"92","n":1},{"jurabk":"PatG","ref":"§ 3","ref_norm":"3","n":1}],"authoritative_source":null,"attribution":null,"source_info":{"name":"nu:legal Deutsches Recht","operator":"Nulegal GmbH","terms":"https://recht.nulegal.eu/nutzungsbedingungen","attribution":"Source: nu:legal – recht.nulegal.eu","license_url":"https://recht.nulegal.eu/license","url":"https://recht.nulegal.eu/rechtsprechung/bgh/2010-07-13/xa-zr-10-07","retrieved":"2026-10-24 08:01:45.180384+00:00"},"card":{"id":"bgh/2010-07-13/xa-zr-10-07","court":"BGH","court_id":"bgh","court_as_stated":"BGH","panel":"10a. Zivilsenat","date":"2010-07-13","dockets":["Xa ZR 10/07"],"decision_type":"Urteil","ecli":null,"ids":{"ecli":null},"cite_as":"BGH, Urteil vom 13.07.2010 – Xa ZR 10/07","url":"https://recht.nulegal.eu/rechtsprechung/bgh/2010-07-13/xa-zr-10-07","headnotes":[],"leitsatz_status":"not_captured","tenor":{"text":"Auf die Berufungen der Beklagten und der Klägerin, die im Übrigen\nzurückgewiesen werden, wird das am 9. November 2006 verkündete\nUrteil des 3. Senats (Nichtigkeitssenats) des Bundespatentgerichts\nabgeändert.\n\nDas europäische Patent 359 593 wird mit Wirkung für die Bundesrepublik Deutschland dadurch teilweise für nichtig erklärt, dass\nPatentanspruch 1 die nachfolgende Fassung erhält, die Patentansprüche 2 bis 12 sich auf diese Fassung zurückbeziehen und\nPatentanspruch 13 entfällt:\n\n\"1. Verfahren zur Trennung der Proteine Faktor VIII, Fibrinogen, Fibronectin und\nvon-Willebrand-Faktor aus menschlichem oder tierischem Plasma und zur\nHerstellung von Konzentraten dieser Proteine zum therapeutischen\nGebrauch, dadurch gekennzeichnet, dass es folgende Schritte umfasst:\n- Man verwendet als Ausgangsmaterial die Kryopräzipitatfraktion des\nPlasmas, die im Wesentlichen aus Fibrinogen, Fibronectin, von-Willebrand-Faktor und Faktor VIII besteht;\n- man unterzieht das wieder in wässrige Lösung gebrachte Kryopräzipitat einer einzigen Trennung durch Chromatographie auf einem Anionenaustauscherharz von vergleichsweise gemäßigtem ionischem\nCharakter, dessen Matrix ein Gel vom Typ eines makroretikulären Vinylpolymers ist, das aufgrund seiner Porosität und Hydrophobieeigenschaften in der Lage ist, den Komplex aus Faktor VIII und von-Willebrand-Faktor zurückzuhalten;\n\n- man gewinnt die verschiedenen Proteine selektiv durch sukzessive\nErhörung der Ionenstärke des Elutionspuffers\n- und eine erhaltene Faktor-VIII-Lösung wird gefriergetrocknet.\"\n\nVon den Kosten des Rechtsstreits tragen die Beklagte 2/3 und die\nKlägerin 1/3.","basis":"court_formula","source":null},"tenor_status":"held","cited_norms":[{"id":"IntPatÜbkG/xi-3","law":"IntPatÜbkG","abbreviation":"IntPatÜbkG","ref":"xi-3","label":"Art XI § 3 IntPatÜbkG","mentions":1},{"id":"PatG/121","law":"PatG","abbreviation":"PatG","ref":"121","label":"§ 121 PatG","mentions":1},{"id":"ZPO/92","law":"ZPO","abbreviation":"ZPO","ref":"92","label":"§ 92 ZPO","mentions":1},{"id":"PatG/3","law":"PatG","abbreviation":"PatG","ref":"3","label":"§ 3 PatG","mentions":1}],"cited_norms_basis":"extracted_from_text","normenkette":null,"proceeding":{"entries":[],"has_records":false,"note":"No Verfahrensgang record names this decision. That says nothing about whether earlier or later decisions exist."},"fundstellen":[],"provenance":{"source":null,"source_url":null,"retrieved_at":"2026-10-24T08:01:45.180384+00:00","text_quality":"native","attribution":null},"ai_summary":null,"ai_summary_available":false}}